サイト選択蛍光分光法による生体物質の動的性質の研究
通过位点选择性荧光光谱研究生物材料的动态特性
基本信息
- 批准号:07740351
- 负责人:
- 金额:$ 0.64万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Encouragement of Young Scientists (A)
- 财政年份:1995
- 资助国家:日本
- 起止时间:1995 至 无数据
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
本研究の目的は蛋白質の内部運動がその機能に果たす本質的な役割に関する知見を得ることにある。具体的には、色素分子を含む蛋白質に対し、申請者が開発してきたサイト選択蛍光分光を行い、蛋白質の内部運動を反映する低振動数モード、活性中心である色素分子のサイトのエネルギー分布、色素分子と蛋白質の相互作用の強さなどを求め、色素-ポリマー系での結果と比較考察し、蛋白質の特異性の解明を試みる。今回、機能中心である、色素分子の違う二種類の置換(Zn,Mg)ミオグロビンとZn-プロトフォルフィリンをDMF,DMSO、グリセリン(体積比1:1:2)にいれた試料に対し、実験をおこなった。我々の研究から色素-ポリマー系では、WDOSの横軸をピーク波数の値で規格化すると、形状は殆ど一致することがわかっている。しかし、ミオグロビンに関してはだいたいの傾向は似ているものの、ピーク波数より高周波数領域に置いて急激な落ち込みをしめし、また、150cm^<-1>付近の振動モードの強度がつよく現われるのが特徴としてあげられる。150cm^<-1>付近の振動モードはZn-置換ミオグロビンでは146cm^<-1>に現われ、Mg-置換ミオグロビンでは160cm^<-1>に現われる。しかしながら、Zn-置換ミオグロビンの色素分子であるZn-プロトフォルフィリンをDMF,DMSO、グリセリン(体積比1:1:2)にいれた試料に対しては殆どその強度が弱くなり、見分けができなくなっている。これらの結果から、この振動モードはプロトフォルフィリン中の中心金属と蛋白質の内部運動との相互作用によるものと見られる。ミオグロビンは動物の筋肉中に含まれ、酸素の貯蔵および運搬の機能を果たす蛋白質である。実際、酸素を離したり、くっつけたりするのは中心金属であるFeであり、上記の振動モードはその機能と蛋白質の内部運動を結びつける重要なモードであることがわかる。今後、この振動モードをプローブとしてより筋肉や細胞等よりマクロな生体物質での研究を進める予定である。
The purpose of this study is to understand the nature of protein internal movement and function. Specific aspects include: pigment molecules containing proteins, application development, selection, spectroscopy, reflection of internal motion of proteins, low vibration number, distribution of active centers, interaction strength of pigment molecules with proteins, comparative investigation of pigment-protein system results, and clarification of protein specificity. Now, the functional center is located in the middle of the sample, and the pigment molecule is replaced by two kinds of (Zn,Mg), DMF,DMSO and DMF (volume ratio 1:1:2). We studied the pigment system, the horizontal axis of WDOS, the number of waves, and the shape of WDOS. The intensity of the vibration near the 150cm wavelength range is characterized by the presence of a sharp excitation in the high frequency range<-1>. 150cm ~ <-1><-1>150cm ~ 150cm <-1>~ The pigment molecules of Zn-substituted compounds are DMF,DMSO and DMF (volume ratio 1:1:2). As a result, the vibration of the core metal and the internal motion of the protein are observed. The protein in the muscle of an animal is contained in the protein, and the protein is stored and transported. In fact, the acid is separated from the core metal, the vibration is recorded, the function of the protein and the internal movement of the protein are important. In the future, the study of vibration, muscle and cell will be carried out in a predetermined way.
项目成果
期刊论文数量(2)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
安 正宣: "Glass transition of Zn-Substituted myoglobin probed by absorpfion and site‐selective fluorescence spectroscopies" Journal of Luminescence. 64. 81-86 (1995)
Masanobu An:“通过吸收和位点选择性荧光光谱探测锌取代肌红蛋白的玻璃化转变”《发光杂志》64. 81-86 (1995)。
- DOI:
- 发表时间:
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:
- 通讯作者:
兼松泰男: "Protein dynamics probed by resonance fluorescence spectroscopy" Journal of Luminescence. (in print).
Yasuo Kanematsu:“通过共振荧光光谱探测蛋白质动力学”发光杂志(印刷版)。
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- 资助金额:
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