NMR-Strukturuntersuchungen an Assoziaten von Nukleobasen und Aminosäurederivaten

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Die Fähigkeit von natürlichen Nukleobasen zur Ausbildung spezifischer Wasserstoffbrücken ist Grundlage für Struktur und Funktion von Nukleinsäuren als auch ihrer Wechselwirkung mit DNA-bindenden Proteinen. Darüber hinaus eröffnen diese Wechselwirkungen vielfältige Möglichkeiten, die vom Prinzip der molekularen Erkennung Gebrauch machen. Allerdings sind aufgrund der multiplen Wasserstoffbrückendonor und -akzeptorstellen einzelner Nukleoside mehrere Komplexgeometrien mit Aminosäureresten denkbar, die in makromolekularen Biomolekülen zu verschiedenen Strukturen führen können und auch beim Design von auf Nukleosiden basierenden Wirtsmolekülen berücksichtigt werden üssen. In diesem Forschungsprojekt wollen wir sowohl die Stärke als auch die bevorzugte Konformation der Komplexe zwischen einfachen Bausteinen von Nukleinsäuren und Proteinen aufklären. Dazu sollen entsprechend derivatisierte Monomere und Dimere insbesondere in Freongemischen mit Hilfe der Tieftemperatur-Flüssigkeits-NMR-Spektroskopie, zusätzlich aber auch im Festkörper mittels der Festkörper-NMR-Spektroskopie untersucht werden, um so gebildete Assoziate detailliert charakterisieren zu können.