蛋白質熱力学データベースの解析とその予測

蛋白质热力学数据库分析及其预测

基本信息

  • 批准号:
    12680662
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.37万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
  • 财政年份:
    2000
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2000 至 2002
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

1.蛋白質の会合に及ぼす水和の影響β-lactoglobulin蛋白質はpH3で塩がないときは単量体で、塩の存在下で二量体を作ることが知られている。この蛋白質の解離と会合のエネルギーと比熱の変化を大阪大学の超遠心機と等温滴定型熱量計で測定した。蛋白質が単量体から二量体に会合するとき、単量体のある部分は水に接触しなくなるので、その部分の表面積を計算することによって会合の熱力学量が計算できる。この実験的に得られた比熱の変化は、理論的に二量体の構造の表面積から計算することができる。実験では比熱の変化は-0.75kJ/K/mol of dimer(NaClO_4)となり、理論的に得られた水和による比熱の変化-0.72kJと良い一致を示した。2.誘電測定による蛋白質の水和数の決定電気双極子をもつ物質に電場をかけると、電場の方向に電気双極子が配向する。この電場をきると、もとの向きにもどる。このもとの向きにもどる時間は緩和時間と呼ばれ、溶媒の粘性と双極子分子の大きさや形状に依存して決まる。蛋白質分子と水分子は電気双極子をもつため、電場をかけて誘電率を測定し緩和時間を求めることによって蛋白質分子が水分子と何個水和しているかという水和数を決定することができる。酸素を運ぶ蛋白質であるミオグロビンからヘムをとった蛋白質はアポミオグロビンと呼ばれている。このアポミオグロビンの水和数を誘電測定により求めた。この水和数はpH5の天然状態では590個、pH4のMolten Globule状態では630個、pH3の変性状態では1110個であった。いろいろな状態における蛋白質の水和数の決定はこれが世界で初めてなので、この論文が契機になっていろいろな議論がおこってくると考えられる。
1. The protein will rendezvous and water and the β-lactoglobulin protein will be measured in the presence of the two-dimensional body in the presence of the β-lactoglobulin protein. The protein dissociation system will be used to compare the isothermal titration measurement of the heart machine of Osaka University. The protein is measured, the two-dimensional body is rendezvous, the water contact is measured, the surface is actively calculated, and the mechanical quantity is calculated. The results of the theory are better than those of the theory of the two-dimensional body, the calculation of the surface and the calculation of the surface. 0.75kJ/K/mol of dimer (NaClO_4), theory, theory, and 0.72kJ are the same as each other. two。 The determination of the content of protein, water, water and number determines the direction of the two-cell battery, the electric field, the field, and the direction of the electric field. The market is busy, the market is busy, and the market is busy. The molecular weight of the solvent is dependent on the shape of the molecule, and the shape is dependent on the shape of the molecule. Protein molecules, water molecules, electricity, electronics, electricity, electricity, Acid, protein, protein. I don't know how to measure the amount of water and water. There are 590 pH5 natural status stations, 630 pH4 Molten Globule status stations and 1110 pH3 environmental status stations. On the basis of information, etc.

项目成果

期刊论文数量(5)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
大畠玄久: "水と生命-熱力学から生理学へ(シリーズ・ニューバイオフィジックス II-2)"共立出版. 33-46 (2000)
Genhisa Ohata:“水与生命 - 从热力学到生理学(新生物物理学系列 II-2)”Kyoritsu Shuppan 33-46 (2000)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
K.Sakurai: "Salt-Dependent Monomer-Dimer Equilibrium of Bovine β-lactoglobulin at pH3"Protein Science. 10巻・11号. 2325-2335 (2001)
K.Sakurai:“pH3 下牛 β-乳球蛋白的盐依赖性单体-二聚体平衡”《蛋白质科学》第 10 卷,第 11 期。2325-2335 (2001)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.M.Gromiha: "Importance of Surrounding Residues for Protein Stability of Partially Buried Mutations"Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. 18巻・2号. 281-295 (2000)
M.M. Gromiha:“周围残基对部分埋藏突变的蛋白质稳定性的重要性”《生物分子结构与动力学杂志》第 18 卷,第 2 期。281-295 (2000)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
T.Kamei: "Hydration of Apomyoblobin in Native, Molten Globule and Unfolded States by Using Microwave Dielectric Spectroscopy"Biophysical J.. 82巻・1号. 418-425 (2002)
T.Kamei:“利用微波介电光谱法在天然、熔球和未折叠状态下进行脱肌红蛋白的水合”Biophysical J. 第 82 卷,第 1 期 418-425 (2002)
  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.M.Gromiha: "ProTherm.version 2.0 : Thermodynamic Database Research for Proteins and Mutants"Nucleic Acids Research. 28巻・1号. 283-285 (2000)
M.M. Gromiha:“ProTherm.version 2.0:蛋白质和突变体的热力学数据库研究”《核酸研究》第 28 卷,第 1 期。283-285 (2000)
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