Ab initio-, Tight-Binding- und QM³-Rechnungen eines realistischen Rhodopsinmodells

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11-cis-Retinal ist der Chromophor von Rhodopsin, dem Protein, das in der Netzhaut der Augen von Wirbeltieren für das HellDunkel-Sehen verantwortlich ist. Ausgelöst wird der Sehprozeß photochemisch durch die cis/trans-Isomerisierung der C11-C12Doppelbindung des Retinals, eine Reaktion, die außerordentlich schnell und mit hoher Quantenausbeute und Selektivität erfolgt. Diese besondere Reaktivität zeigt der Chromophor nur im gebundenen Zustand, als Folge seiner Einpassung in die Bindungstasche des Proteins. Auf welche Weise der Chromophor mit dem Protein wechselwirkt, ist allerdings weitgehend unbekannt. Von einer Struktur mit atomarer Auflösung, aus der die geometrischen Konsequenzen der Proteinbindung für den Chromophor zu erkennen wären, ist man noch Jahrzehnte entfernt. Gegenstand des Projektes ist deshalb die Berechnung eines realistischen Rhodopsinmodells mit Hilfe von moleküldynamischen Simulationen auf ab initio- und Tight-Bindung-Niveau und durch Kombination von Quantenchemie und Molekülmechanik (Quantum Embedding oder QM³). Ausgehend von der kürzlich bekannt gewordenen Kristallstruktur des Rhodopsins soll so der Einfluß der Proteinumgebung auf die Chromophorkonformation untersucht und ein Modell für die Steuerung der Sehkaskade durch die im Chromophor gebundene photonische Energie entwickelt werden.