MRSAにおけるアミノグリコシド修飾二機能酵素遺伝子のアルベカシン耐性化への関与
氨基糖苷修饰双功能酶基因参与MRSA阿贝卡星耐药
基本信息
- 批准号:13770143
- 负责人:
- 金额:$ 1.47万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
- 财政年份:2002
- 资助国家:日本
- 起止时间:2002 至 2003
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
平成13年度までに、アルベカシンは構造的に二機能酵素による2"リン酸化修飾をうけないこと、6'アセチル化修飾を受けたアルベカシンは完全には失活せずに10%程度の活性を維持することを明らかにした。今年度は、アルベカシンに対して128μg/mlの高度耐性を示す臨床由来MRSAの耐性機構の解析を行なった。その結果、2"リン酸化酵素触媒領域に1アミノ酸置換を伴う点変異を見出した。変異型二機能酵素のMSSA内発現系を構築しその酵素活性を比較検討した結果、アルベカシンに対するリン酸化活性の上昇、およびゲンタミシンに対するリン酸化の低下が認められた。同時に、アルベカシンに対する耐性レベルの増加およびゲンタミシンに対しては減少を示した。これとは別に、アルベカシン高度耐性株内で変異型二機能酵素の過剰発現が認められた。以上のことより、今回のアルベカシン高度耐性はアミノグリコシドの基質特異性を変化させるような二機能酵素内の点変異とこの変異型酵素の過剰発現によりものであると結論された。また、抗生物質で選択することにより、二機能酵素の発現量および活性上昇を伴わず、増殖能の顕著な低下を示すアルベカシン耐性化MRSAが得られ、アルベカシン耐性と増殖、代謝系との関連が示唆された。
In 2013, the enzyme was completely inactivated and its activity was maintained at a level of 10%. This year, MRSA resistance to 128μg/ml was demonstrated and the mechanism of MRSA resistance was analyzed. The results showed that there was a difference in the activity of acid replacement in the 2"acidification enzyme catalytic domain." A comparative study of enzyme activity in the construction of a heterogeneous bifunctional enzyme MSSA revealed an increase in the activity and a decrease in the activity of the enzyme. At the same time, the increase in the number of participants and the decrease in the number of participants The expression of heterotypic bifunctional enzymes in highly tolerant strains was also investigated. The above results show that the high degree of tolerance of different enzymes in different substrums can be achieved by different enzymes in different functions. In addition, the production and activity of two functional enzymes were increased, and the growth rate of MRSA was decreased.
项目成果
期刊论文数量(1)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
堀田国元 他: "MRSAのアルベカシン耐性化はなぜ進行しないのか"月刊薬事. 44. 1263-1267 (2002)
Kunimoto Hotta 等人:“为什么 MRSA 对阿贝卡星产生耐药性?” 药事月刊 44. 1263-1267 (2002)
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佐々木 忠徳
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