RGS蛋白質による三量体G蛋白質サイクルの生理的制御機構の解明

RGS蛋白阐明三聚体G蛋白循环的生理控制机制

基本信息

  • 批准号:
    15790133
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.34万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
  • 财政年份:
    2003
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2003 至 2004
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

本研究の目的は、G蛋白質サイクル調節蛋白質であるRegulators of G protein signaling (RGS)蛋白質が如何にして生理的に三量体G蛋白質シグナルを調節するか、その分子機構について統合的に解明することである。平成15年度に研究代表者は、RGS蛋白質が基底状態ではホスホリン脂質の一種である、ホスファチディルイノシトール3リン酸(PIP_3)によって抑制され、逆にカルモデュリン(CaM)がカルシウム依存性にPIP_3による抑制を脱抑制する調節機構があることを明らかにし、またこれが心房筋に存在するG蛋白質制御カリウムチャネル(G protein-gated K^+ channel : K_G)電流に見られるrelaxationと呼ばれるある特徴的な電位依存性特性の背景となっているものであることを解明した。平成16年度には研究代表者は、RGS蛋白質はホスホリン脂質のうちPIP_3と特異的に結合すること、またCaMはカルシウム依存性にRGS蛋白質に結合し、PIP_3とRGS蛋白質の結合を解離させることを明らかにした。これらPIP_3およびCaMとの結合はいずれもRGSドメイン上の塩基性アミノ酸残基クラスター上で行われ、このクラスターは20種類にもおよぶほとんどすべてのRGS蛋白質で保存されていることから、この調節機構は一般的なRGS蛋白質の制御機構であることが示唆された。さらに研究代表者は平成16年度中に、生細胞での蛍光イメージング技術(Fluorescent Resonance Energy Transfer ; FRET)を用いて、RGS蛋白質とCaMのin vivoでの結合を可視化することに成功した。また、RGS蛋白質の機能をシステムとして理解するため、G蛋白質サイクルの生理的な数理モデルを作成することに成功した。(773字)
The purpose of this study was to clarify the regulation of G protein signaling (RGS) proteins and the molecular mechanisms involved in their integration. Research representatives in 2015 pointed out that RGS protein is a kind of lipid that is dependent on the substrate state, and that RGS protein is a kind of lipid that is dependent on the inhibitor of PIP_3. G protein-gated K^+ channel : K_G) current is characterized by its potential-dependent properties and background. The representative of Heisei 16 year research is RGS protein binding, PIP_3 protein binding, CaM protein binding, PIP_3 protein binding and dissociation. The binding mechanism of PIP_3 and CaM is different from that of RGS protein in general. The representative of the research team successfully visualized the binding of RGS protein and CaM in vivo by using Fluorescent Resonance Energy Transfer (FRET) technology in the 16th year of Heisei. The function of RGS protein was successfully understood and the physiological function of G protein was successfully established. (773 word)

项目成果

期刊论文数量(13)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
Expression of an inwardly rectifying K+ channel, Kir5.1, in specific types of fibrocytes in the cochlear lateral wall suggests its functional importance in the establishment of endocochlear potential
  • DOI:
    10.1111/j.1460-9568.2004.03092.x
  • 发表时间:
    2004-01-01
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.4
  • 作者:
    Hibino, H;Higashi-Shingai, K;Kurachi, Y
  • 通讯作者:
    Kurachi, Y
Ishii, M., Kurachi, Y.: "Assay of RGS protein modulation by phosphatidylinositides and calmodulin"Methods in Enzymology. (in press). (2004)
Ishii, M., Kurachi, Y.:“磷脂酰肌醇和钙调蛋白调节 RGS 蛋白的测定”酶学方法。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Kurachi, Y., Ishii, M.: "Cell signal control of the G protein-gated potassium channel and its subcellular localization"The Journal of Physiology. 554・2. 285-294 (2004)
Kurachi, Y., Ishii, M.:“G 蛋白门控钾通道的细胞信号控制及其亚细胞定位”《生理学杂志》554・2(2004 年)。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Ishii, M., Kurachi, Y.: "Encyclopedia of Endocrine Diseases"G protein and Effectors. (2004)
Ishii, M., Kurachi, Y.:“内分泌疾病百科全书”G 蛋白和效应子。
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate and Ca^<2+>/calmodulin competitively bind to the RGS domain of RGS4 and reciprocally regulate its action.
磷脂酰肌醇-3,4,5-三磷酸和Ca 2+ /钙调蛋白竞争性结合RGS4的RGS结构域并相互调节其作用。
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    0
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