Molecular mechanism of protein folding by group II chaperonin

II族伴侣蛋白折叠的分子机制

基本信息

  • 批准号:
    19370038
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 11.4万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
  • 财政年份:
    2007
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2007 至 2008
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

超好熱性古細菌Thermococcus strain KS-1由来グループ2型シャペロニンは、ATPにより頂点ドメインに位置するhelical protrusionを中心とした構造変化が引き起こされ、open 構造からclosed 構造へと変化することで、補足した変性タンパク質をシャペロニン内部空洞に閉じ込め、foldingを促進する。このATP依存的な構造変化はサブユニット間の協同した作用により引き起こされるが、その詳細は解明されていない。我々は、シャペロニンリング内の特定の位置に、「ATP加水分解部位に変異を導入した変異体サブユニット」と「helical protrusion欠損変異体サブユニット」をそれぞれ様々に導入したシャペロニンを作成し、これらのシャペロニンのfolding活性やATP依存的な構造変化を生化学的実験およびX線小角散乱実験などを用いて解析し、サブユニット間の協同性を解析した。本解析の結果、2型シャペロニンのATP依存的なopen構造からclosed構造への変化では、最初にATP結合・加水分解により各サブユニットのhelical protrusionを中心とした局所的な構造変化が起こり、その後、隣接したhelical protrusion間の相互作用が起こることでclosed構造を形成するようになることを明らかにした。また、常温での機能解析を可能にするため、低温適応変異体を構築した。この変異体の変異アミノ酸は構造変化の情報伝達に重要な役割を持つことが示唆されている。
Thermococcus strain KS-1 is derived from a type 2 helicoid protrusion, ATP, vertex, position, center, open, closed, structure, transformation, complement, interior cavity, closure, folding, and promotion. This ATP dependent structure is transformed into a coordinated interaction between the two components. In this paper, the author discusses the introduction of ATP hydrolysis site into different species and the helical protrusion into different species at specific positions in the ATP hydrolysis site. The author also discusses the introduction of ATP hydrolysis site into different species and the helical protrusion into different species. The author also discusses the formation of ATP hydrolysis site into different species and the folding activity of ATP dependent structure. The author also discusses the biochemical process and X-ray scattering. The analysis of synergy between the two groups. As a result of this analysis, the ATP-dependent open structure of type 2 ATP is transformed into closed structure. At first, ATP is combined with water, and the helical protrusion of each side is formed at the center of the structure. At the end, the interaction between adjacent helical protrusions is formed. The analysis of the function at normal temperature and at low temperature The information transmission of these different types of structures is very important.

项目成果

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Functional characterization ofrecombinant prefoldin complexes from ahyperthermophilic archaeon
超嗜热古菌重组前折叠蛋白复合物的功能表征
Structure and molecular dynamics simulation of archaeal prefoldin: The molecular mechanism for binding and recognition of nonnative substrate proteins
  • DOI:
    10.1016/j.jmb.2007.12.010
  • 发表时间:
    2008-02-29
  • 期刊:
  • 影响因子:
    5.6
  • 作者:
    Ohtaki, Akashi;Kida, Hiroshi;Yohda, Masafumi
  • 通讯作者:
    Yohda, Masafumi
Sequential Action of ATP-dependent Subunit Conformational Change and Interaction between Helical Protrusions in the Closure of the Built-in Lid of Group II Chaperonins
  • DOI:
    10.1074/jbc.m805303200
  • 发表时间:
    2008-12-12
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4.8
  • 作者:
    Kanzaki, Taro;Iizuka, Ryo;Yohda, Masafumi
  • 通讯作者:
    Yohda, Masafumi
Catalytic Mechanism of Nitrile Hydratase Proposed by Time-resolved X-ray Crystallography Using a Novel Substrate, tert-Butylisonitrile
  • DOI:
    10.1074/jbc.m806577200
  • 发表时间:
    2008-12-26
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4.8
  • 作者:
    Hashimoto, Koichi;Suzuki, Hiroyuki;Odaka, Masafumi
  • 通讯作者:
    Odaka, Masafumi
Characterization of a sHsp of Schizosaccharomyces pombe, SpHsp l5.8, and theimplication of its functional mechanism by comparison with another sHsp, SpHsp l6.0.
粟酒裂殖酵母sHsp(SpHsp l5.8)的表征,以及通过与另一种sHsp(SpHsp l6.0)比较来暗示其功能机制。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2009
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Sugino C;Hirose M;Tohda H;Yoshinari Y;Abe T;Giga-Hama Y;Iizuka R;Shimizu M;Kidokoro s;Ishii N;& Yohda M.
  • 通讯作者:
    & Yohda M.
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