Light-harvesting Chlorphyll-a/b Complex Immobilised on Solid Surfaces for Single-molecule Spectroscopy

植物光合装置的研究进展[j]； [j]; [j]。大足gehört die relative Anordnung der Pigmente complex， die man kennen muss, die Energietransferprozesse bei der Lichtsammlung zu verstehen。Eine weitere Frage betrifft die conformies - beweglichkeit einzelner Proteindomänen, die f<s:1>调节功能（regulative Funktionen des LHCIIb möglicherweise）， etwa die phosphorylierungsabhängige verilung der Lichtenergie zwischen den光系统。[3] [4] [3] [3] [3] [3] [3]hierfrist der rekombinante Lichtsammlerkomplex als Untersuchungsobjekt besonders vorteilhaft: Wir können in das bakteriell exprimierte Protein Ankergruppen infhren, um den Komplex in definierter Orientierung zu immobilisieren and so die Ausrichtung einzelner Pigmente zu messen。Andere Ankergruppen werden in einzelnen Proteindomänen platziert, um diese ortsspezifisch mit fluoreszenzfarstoffen zu verknen, die uns wiederum Information <e:1>她die Beweglichkeit dieser Domänen Auskunft geben。Das interdisziplinäre Vorhaben ist in enger Kooperation mit der Arbeitsgruppe von J. Wrachtrup教授和C. Tietz博士，Universität德国斯图加特。

Der Haupt-Lichtsammlerkomplex des pflanzlichen Photosyntheseapparats, LHCIIb, wirft trotz zahlreicher Untersuchungen noch grundlegende Fragen auf. Dazu gehört die relative Anordnung der Pigmente im Komplex, die man kennen muss, um die Energietransferprozesse bei der Lichtsammlung zu verstehen. Eine weitere Frage betrifft die Konformations-Beweglichkeit einzelner Proteindomänen, die für regulative Funktionen des LHCIIb möglicherweise wichtig ist, etwa die phosphorylierungsabhängige Verteilung der Lichtenergie zwischen den Photosystemen. Wir wollen diese Fragen angehen mit Hilfe der Einzelmolekülspektroskopie. Hierfür ist der rekombinante Lichtsammlerkomplex als Untersuchungsobjekt besonders vorteilhaft: Wir können in das bakteriell exprimierte Protein Ankergruppen einführen, um den Komplex in definierter Orientierung zu immobilisieren und so die Ausrichtung einzelner Pigmente zu messen. Andere Ankergruppen werden in einzelnen Proteindomänen platziert, um diese ortsspezifisch mit Fluoreszenzfarbstoffen zu verknüpfen, die uns wiederum Information über die Beweglichkeit dieser Domänen Auskunft geben. Das interdisziplinäre Vorhaben ist in enger Kooperation mit der Arbeitsgruppe von Prof. J. Wrachtrup und Dr. C. Tietz, Universität Stuttgart, geplant.