Biogenese und Funktion von wasserlöslichem Chlorophyll-Protein (WSCP)

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Das wasserlösliche Chlorophyllprotein WSCP ist erst vor 30 Jahren in den Plastiden Höherer Pflanzen entdeckt worden und unterscheidet sich in einigen bemerkenswerten Eigenschaften von anderen, zumeist membranständigen Chlorophyllproteinen. Es ist außerordentlich hitzestabil (für einige Minuten bis zu 100°C) und es schützt seine gebundenen Chlorphylle gegen Photooxidation ohne die Hilfe von Carotinoiden, die alle anderen chlorophyllbindenden Proteine als Schutzpigment enthalten. Diese Eigenschaften wollen wir aufgrund der WSCP-Struktur verstehen. Möglicherweise ergibt sich daraus ein Anhaltspunkt für die bis jetzt noch unbekannte physiologische Funktion des WSCP. Seine Expression wird durch Stress induziert, deshalb ist eine Funktion als Überträger von freigesetzten Chlorophyllen zu deren Abbauenzymen vorgeschlagen worden, aber auch eine Überträgerfunktion für Chlorophyll-Vorstufen zwischen den Biosynthese-Enzymen. Solche Vermutungen wollen wir testen durch biochemische und spektroskopische Untersuchungen an rekombinatem WSCP mit unterschiedlichen Pigmenten, durch Analyse des Imports von rekombinantem WSCP-Protein in isolierte Chloroplasten und seiner Pigmentierung und durch Charakterisierung von "knock-out"-Mutangen von Arabidopsis, die einen Defekt im WSCP-Gen aufweisen.