植物の抵抗性蛋白質安定化制御機構の解明

阐明植物抗性蛋白的稳定控制机制

• 批准号: 23580068
• 负责人: 門田 康弘
• 金额: $ 3.41万
• 依托单位: The Institute of Physical and Chemical Research
• 依托单位国家: 日本
• 项目类别: Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
• 财政年份: 2011
• 资助国家: 日本
• 起止时间: 2011 至 无数据
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-23580068/
• 关键词: 分子シャペロン; 抵抗性蛋白質; 病害抵抗性; 植物免疫; 蛋白質複合体

病原菌認識を担うResistance(R)蛋白質の働きにはRAR1-SGT1-HSP90複合体による制御が必須である。HSP90は分子シャペロンの1つで、コシャペロンと呼ばれる結合因子と協同してシグナル伝達系の制御因子(ホルモン受容体、キナーゼ、転写因子など)の構造形成や活性調節を行う。RAR1及びSGT1はHSP90のホモ二量体と結合し、さらにSGT1とHSP90はR蛋白質とも結合することから、RAR1及びSGT1はコシャペロンとしてHSP90と共にR蛋白質の構造形成や機能調節に関与していると考えられる。我々はSGT1のSGS domainに変異を持つ機能欠損変異体を多数同定しており、これら変異体はR蛋白質を安定化できず、病害抵杭性も低下する。このことはSGS domainがR蛋白質の制御に極めて重要であることを意味している。酵母ツーハイブリット法により、SGS変異体と大麦のR蛋白質であるMla1のLRRドメインとの結合を調べたところ、野生型では結合が見られたのに対してSGS変異体のいくつかでは明らかに結合が低下していた。このことから、SGSドメインとR蛋白質LRRドメインとの結合はR蛋白質の安定化及び病害抵抗性の誘導に重要な役割を果たすことが明らかになった。しかしながら、SGS変異体のいくつがはR蛋白質との結合は変わらなかったことから、SGSドメインはR蛋白質との結合だけでなく、未知の役割を持つことが示唆された。さらに、SGT1発現抑制植物にR蛋白質のドメインを発現したところ、SGT1はR蛋白質のN末端ドメイン及びNBS (Nucleotide binding site)ドメインの安定性に影響を与えないのに対し、LRRドメインの安定化に極めて重要であることが分かった。このことから、SGT1はR蛋白質のLRRドメインの構造安定化に関わっていることが強く示唆された。

It is necessary for the pathogen to be responsible for the control of Resistance (R) protein and RAR1-SGT1-HSP90 complex. The combination factor of the HSP90 molecule and the control factor (the capacitor, the capacitor, and the writing factor) are cooperated with each other to form an active drug line. The combination of RAR1 and SGT1 HSP90 protein, SGT1, HSP90 R protein, RAR1, and SGT1 protein were combined to form a machine that can be used to test and verify the performance of HSP90. In our SGT1 SGS domain test, most of the patients have the same diagnosis, R protein, low disease resistance and poor disease resistance. The SGS domain protein R protein is very important. It means that the protein is very important. Yeast, SGS, barley, barley, R protein, Mla1, LRR, wild type, wild type, and wild type, respectively. In combination with the stabilization of R protein and the guidance of disease resistance, it is important to cut the fruit in service. The results show that there is no significant difference between the control group and the control group. The results show that the R protein is stabilized and the disease resistance is affected by the combination of SGS protein and LRR protein. The results showed that the combination of SGS protein and SGS protein was not feasible, and that of the unknown system was not known. The plant protein R protein, SGT1R protein, N-terminal protein, and NBS (Nucleotide binding site) protein were inhibited by SGT1 and LRR, respectively. LRR protein, SGT1R protein, SGT1R protein, protein and protein.

项目成果

Relevance of tyrosine phosphorylation in Arabidopsis PAMP-triggered immune signaling

拟南芥 PAMP 触发免疫信号中酪氨酸磷酸化的相关性

• 发表时间: 2011
• 作者: Ohno;R.;Kadota;Y.;Fujii;S.;Sekine;M.;Umeda;M.;Kuchitsu;K.;門田康弘;Vardis Ntoukakis
• 通讯作者: Vardis Ntoukakis

動植物共通の免疫センサーの制御に働くタンパク質複合体 立体構造解析から機能に迫る

调节动植物常见免疫传感器的蛋白质复合物：通过 3D 结构分析了解其功能

• DOI: 10.1271/kagakutoseibutsu.49.154
• 发表时间: 2011
• 期刊: KAGAKU TO SEIBUTSU
• 作者: Ohno;R.;Kadota;Y.;Fujii;S.;Sekine;M.;Umeda;M.;Kuchitsu;K.;門田康弘
• 通讯作者: 門田康弘

Cryptogein-Induced Cell Cycle Arrest at G2 Phase is Associated with Inhibition of Cyclin-Dependent Kinases, Suppression of Expression of Cell Cycle-Related Genes and Protein Degradation in Synchronized Tobacco BY-2 Cells

• DOI: 10.1093/pcp/pcr042
• 发表时间: 2011-05-01
• 期刊: PLANT AND CELL PHYSIOLOGY
• 影响因子: 4.9
• 作者: Ohno, Ryoko;Kadota, Yasuhiro;Kuchitsu, Kazuyuki
• 通讯作者: Kuchitsu, Kazuyuki