Function and structure of proteins of the sulfur oxidizing enzyme system of Paracoccus pantotrophus

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Wir planen, den molekularen Mechanismus der biologischen Schwefeloxidation des Bakteriums Paracoccus pantotrophus mit kristallographischen, biochemischen, spektroskopischen und elektrochemischen Methoden in einer kooperativen Forschung zu beschreiben. Das Enzymsystem von P. pantotrophus besteht aus vier neuen Proteinen mit neuen Funktionen: SoxXA, SoxYZ, SoxB und SoxCD. Die Oxidation des Schwefelatoms findet proteingebunden an der Y-Untereinheit des SoxYZ-Proteins statt, vermutlich vollzogen durch die Schwefel-Dehydrogenase SoxCD, mit anschließender Freisetzung von Sulfat durch die Sulfat-Thiol-Esterase, SoxB. Für das Hämenzym SoxXA wird als Funktion die oxidative Bindung des Schwefelatoms an SoxY vorgeschlagen. Für jedes Protein sind die Teilreaktionen zu beschreiben. Spektroskopisch sind die Liganden der Metallkoordination zu identifizieren. Die Strukturen der Sox-Proteine sollen aufgeklärt werden. Die Teileaktionen sollen auch mit Hilfe kinetischer bzw. zeitaufgelöster Röntgenstrukturanalyse mechanistisch untersucht werden. Da keine Verbindung des Sox-Systems zur Membran besteht, ist die Einschleusung der aus der Schwefeloxidation freiwerdenden Elektronen in die Atmungskette aufzuklären.