Regulation of the sulfur-oxidizing enzyme system of Paracoccus pantotrophus

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Die Regulation der Schwefeloxidation ist auf molekularer Ebene für kein Bakterium bekannt. Es ist geplant, die Regulation der sox-Genexpression bei dem Bakterium Paracoccus pantotrophus zu beschreiben. Das Sox-System von P. pantotrophus besteht aus vier durch Thiosulfat und Cystein induzierbaren periplasmatischen Proteinen. Eine Verbindung der Proteine zur Membran besteht nicht. Der wahre Induktor, die Signaltransduktion in das Cytoplasma, daran beteiligte Proteine, Metabolite oder deren Redox-Zustände sind unbekannt. Das Wachstum mit Thiosulfat und die Schwefeloxidation in vitro sind redox-sensitiv, daher wird eine Verbindung des Redox-Zustandes besonderer Sox-Proteine mit der Regulation vermutet. Vor dem sox-Gencluster liegen zwei Gene, die einen Transkriptionsregulator und ein periplasmatisches Thioredoxin kodieren können. Ihre Bedeutung für die Expression der sox-Gene, das Wachstum mit Thiosulfat oder die Einschleusung der aus der Schwefeloxidation freiwerdenden Elektronen in die Membran ist durch gerichtete Mutagenese zu ermitteln. Für das Flavoprotein SoxF wurde eine neue Reaktion entdeckt: SoxF reaktiviert das reduzierte Schwefelbindeprotein SoxYZ und katalysiert damit das Redox-Gleichgewicht des Sox-Systems. Die Bedeutung der SoxF-Reaktion für die Redox-Regulation ist aufzuklären.