Elucidation of the denatured structure of protein in equilibrium with the native one under a physiological condition.
阐明在生理条件下与天然结构平衡的蛋白质变性结构。
基本信息
- 批准号:21570173
- 负责人:
- 金额:$ 3.08万
- 依托单位:
- 依托单位国家:日本
- 项目类别:Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
- 财政年份:2009
- 资助国家:日本
- 起止时间:2009 至 2011
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
We have studied partially ordered structures remaining in unstructured disulfide-deficient variants of lysozyme by means of NMR and H/D exchange methods. In this residual structure, two residues of I55 and L56 involved in the bottom of the α-sheet were located in a hydrophobic pocket formed with A, B and C-helices in the β-domain. Lysozyme folding appears to be initiated around this site. On the other hand, H/D exchange reactions were studied in the native state of pyrrolidone carboxyl peptidase(PCP). The native structure was found to be divided into two domains by structural changes near at the residue 70.
我们已经研究了通过NMR和H/D交换方法的溶菌酶的非结构化二硫化物缺陷变体中剩余的部分有序结构。在这种残留结构中,α-片底部的两个i55和L56的残留物位于疏水袋中,在β-域中用A,B和C螺旋形成。溶菌酶折叠似乎是在此站点周围启动的。另一方面,研究了H/D交换反应,以吡咯酮羧基肽(PCP)的天然状态进行了研究。发现天然结构通过住所70附近的结构变化将其分为两个域。
项目成果
期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
H/D交換NMR測定法によるピロリドンカルボキシルペプチダーゼ(PCP)の折りたたみ反応における逐次構造変化の研究
使用 H/D 交换 NMR 测量研究吡咯烷酮羧基肽酶 (PCP) 折叠反应中的连续结构变化
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:キンマンクリストファー;薮本和義;横田洋平;野田康夫;油谷克英;瀬川新一
- 通讯作者:瀬川新一
Structural stability of each domain appearing in the early stage of PCP folding monitored by amide H/D exchange rates.
通过酰胺 H/D 交换率监测 PCP 折叠早期出现的每个结构域的结构稳定性。
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Yabumoto;K.
- 通讯作者:K.
Glycerol-induced folding in four species of 1SS-variants of lysozyme-the potential folded structure remaining in unstructured proteins.
甘油诱导的四种 1SS 溶菌酶变体折叠——保留在非结构化蛋白质中的潜在折叠结构。
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:Narama;K.
- 通讯作者:K.
ピロリドンカルボキシルペプチダーゼの折りたたみ-天然類似の反応中間体の検出
吡咯烷酮羧基肽酶的折叠-类天然反应中间体的检测
- DOI:
- 发表时间:2012
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:キンマン・クリストファー;飯村哲史;野田康夫;油谷克英;瀬川新一
- 通讯作者:瀬川新一
ジスルフィド結合を欠損させたデンプン結合ドメインのリフォールディング中間体のNMR解析
缺乏二硫键的淀粉结合结构域的重折叠中间体的核磁共振分析
- DOI:
- 发表时间:2010
- 期刊:
- 影响因子:0
- 作者:杉本華幸;野田康夫;瀬川新一
- 通讯作者:瀬川新一
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Thermodynamic of the reconstitution of protein structure from peptide fragments.
从肽片段重建蛋白质结构的热力学。
- 批准号:
09680660 - 财政年份:1997
- 资助金额:
$ 3.08万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for Scientific Research (C)
Experimental procedure to predict the folding units of an unknown protein structure
预测未知蛋白质结构折叠单位的实验程序
- 批准号:
03680235 - 财政年份:1991
- 资助金额:
$ 3.08万 - 项目类别:
Grant-in-Aid for General Scientific Research (C)
Folding Units of Reduced and S-Protected Lysozyme
还原和 S-保护的溶菌酶的折叠单位
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- 资助金额:
$ 3.08万 - 项目类别:
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