光合成反応中心タンパク質複合体内電子伝達機構の解明、及び光合成の起源の探索

阐明光合反应中心蛋白复合物内的电子传递机制并探索光合作用的起源

基本信息

  • 批准号:
    09J08983
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.9万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
  • 财政年份:
    2009
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2009 至 2011
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

我々はヘリオバクテリアのRC(以下HbRC)を用いて時間分解電子スピン共鳴(TR-ESR)測定を行い、光誘起された還元型キノン分子(A_1^-)と酸化型電子供与体クロロフィル2量体P800(P+)のラジカル対(P^+A_1^-)由来のスピン分極(ESP)信号の検出に成功した。その信号形は他のRCのP^+A_1^-信号の形とは大きく異なっていた。ESP信号は、ラジカル間の距離、分子配向、電子移動速度、などを反映するので、スペクトルのシミュレーションから各パラメータを推定した。さらに詳細な構造情報を得るために配向膜標品で、外部磁場と膜面との角度を変化させながらP^+A_1^-信号を検出し角度依存性を解析した。PSIRCの結晶構造と電子担体間の相対配置を比較対照としてこの信号を検討した。この結果A_1の分子配向がPSIRCと異なることが推定された。アミノ酸配列の比較から、HbRCはPSIRCよりもAl結合サイトが親水的でありキノン分子が弱く結合していると推測される。P^+A_1^-ラジカル対の電荷再結合速度の温度依存性もPSIRCと異なっており、A_1を介した電子移動反応がPSIRCと異なると考えられる。PSIRCではキノン分子A_1に続いて4Fe4SクラスターF_x、F_A、F_Bが電子受容体として機能している。HbRCでも過去に4Fe4SクラスターのESR信号が報告され性質の理解が進められているが、その同定もできていない。我々はヘリオバクテリアの配向膜標品を用いて4Fe4Sクラスターの膜内配向を調べ、PSIRC内4Fe4Sクラスターの結果と比較した。F_Bと帰属されていた4Fe4Sクラスターの配向はPSIRC-F_Aに近かった。酸化還元特性もPSIRC-F_Aに似ており、F_A結合サイトのクラスターである可能性が高い。また光誘起されるS=1/2型ESR信号の配向がPSIRC-Fxの配向と近く、F_xに帰属された。現在これらの結果を論文2編にまとめ投稿準備中である。
Our HbRC (Hereinafter referred to as HbRC) uses time-decomposed electron resonance (TR-ESR) to measure the conductivity and light-induced reduction of HbRC molecules (A_1 ^-) Acidification type electron donor クロロフィル2-quantity body P800 (P+) のラジカル対 (P^+A_1^-) is the origin of the のスピン polarization (ESP) signal.そのsignal shape はhis RCのP^+A_1^-signal のshaped とは大きくdifferent なっていた. ESP signal, distance between ラジカル, molecular alignment, electron movement speed, などを reflectionするので, スペクトルのシミュレーションからeach パラメータを presumed した. Detailed structural information of the alignment film standard, external magnetic field and film surface, angle change of the P^+A_1^-signal angle dependence analysis of the film surface. The crystal structure of PSIRC and the mutual arrangement between electron carriers are compared with each other and the signal is transmitted.このResult A_1のMolecular OrientationがPSIRCとISOなることがESTIMATIONされた. Comparison of aminic acid ligation, HbRC, PSIRC, Al binding, and hydrophilic でありキノン molecules, weak binding, speculation of される. P^+A_1^-ラジカル対のTemperature dependence of charge recombination speedもPSIRCとdifferentなっており, A_1をmediatedしたelectron movement reactionがPSIRCとdifferentなると卡えられる. PSIRC molecule A_1 に続いて4Fe4S クラスターF_x, F_A, F_B are electron acceptors and としてfunctional している. HbRCでもpastに4Fe4SクラスターのESR signalがreportされcharacteristicsのunderstandingが进められているが、その同定もできていない. I use 々はヘリオバクテリアの alignment film standard product いて4Fe4S クラスターのAdjustment of alignment within the film and comparison of the results of 4Fe4S クラスターの in PSIRC. F_Bと帰genされていた4Fe4SクラスターのalignmentはPSIRC-F_AにNearlyかった. The acidification and reduction properties of PSIRC-F_A are similar and F_A is highly likely to be combined with the same properties. The alignment of PSIRC-Fx is the alignment of the S=1/2 type ESR signal, the alignment of the PSIRC-Fx is close, and the F_x is the alignment of the ESR signal. The second part of the paper "Results of これらの" is currently being prepared for submission.

项目成果

期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
光化学系II 反応中心のP680+の電子構造の研究
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    伊藤直樹;近藤徹;浅田侑希;三野広幸
  • 通讯作者:
    三野広幸
The His-tagged reaction center complex of the green sulfur bacterium Chlorobaculum tepidum
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Azai;C.;Kondo;T.;Kim;K.;Harada;J.;Itoh;S.;Oh-oka;H.
  • 通讯作者:
    H.
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  • DOI:
    10.1016/j.febslet.2010.11.044
  • 发表时间:
    2011-01-03
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.5
  • 作者:
    Kondo, Toru;Nomata, Jiro;Itoh, Shigeru
  • 通讯作者:
    Itoh, Shigeru
Reaction of A_1-menaquinone in type I reaction center of Heliobacterium modesticaldum at cryogenic temperature
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kondo. T.;Matsuoka;M.;Azai;C.;Mino;H.;Oh-oka;H.;Itoh;S.
  • 通讯作者:
    S.
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  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Kondo;T.;Masuda;S.;Mino;H.
  • 通讯作者:
    H.
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知道了