Isozyme-specific activation and its physiological function of PIP5K, an enzyme involved in lipid-signaling.

PIP5K(一种参与脂质信号传导的酶)的同工酶特异性激活及其生理功能。

基本信息

  • 批准号:
    21770132
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 2.91万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Young Scientists (B)
  • 财政年份:
    2009
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2009 至 2010
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

The phospholipid kinase PIP5K plays important roles in a wide variety of cellular functions through its product PIP2, the pleiotropic lipid messenger. To date, three mammalian PIP5K isozymes, α, β and γ have been identified. Previously, we have identified the small GTPase Arf6 as the direct activator of PIP5K. In the present study, we examined isozyme-specific activation of PIP5K by Arf6 and demonstrated that the activation of PIP5Kγ by Arf6 is regulated through the N-terminal mediated 'intra-molecular masking' of PIP5Kγ.
磷脂蛋白激酶PIP5K通过其产物多效性脂质信使PIP2在多种细胞功能中发挥重要作用。到目前为止,已经鉴定出哺乳动物的三种PIP5K同工酶:α,β和γ。此前,我们已经确定小GTP酶Arf6是PIP5K的直接激活剂。在本研究中,我们检测了Arf6对PIP5K同工酶的特异性激活,并证明了Arf6对PIP5Kγ的激活是通过N端介导的PIP5Kγ的分子内掩蔽来调节的。

项目成果

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  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Phospholipase D is dispensable for superoxide generation and enzyme release in mouse neutrophils
磷脂酶 D 对于小鼠中性粒细胞中超氧化物的产生和酶的释放是必不可少的
  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Takanobu Sato;et al.
  • 通讯作者:
    et al.
低分子量G蛋白質ARF6によるリン脂質キナーゼPIP5Kアイソザイムの活性調節機構
低分子量 G 蛋白 ARF6 对磷脂激酶 PIP5K 同工酶活性的调节
  • DOI:
  • 发表时间:
    2009
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    金保安則;他
  • 通讯作者:
The scaffold protein JIP3 functions as a downstream effector of the small GTPase ARF6 to regulate neurite morphogenesis of cortical neurons
  • DOI:
    10.1016/j.febslet.2010.05.020
  • 发表时间:
    2010-07-02
  • 期刊:
  • 影响因子:
    3.5
  • 作者:
    Suzuki, Atsushi;Arikawa, Chihiro;Kanaho, Yasunori
  • 通讯作者:
    Kanaho, Yasunori
Activation mechanisms of PIP5K isozymes by ARF6.
ARF6 激活 PIP5K 同工酶的机制。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Yuji Funakoshi;et al.
  • 通讯作者:
    et al.
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