非天然金属クラスターをコアに有するタンパク質の創製と水中における触媒機能探索

以非天然金属簇为核心的蛋白质的创建以及水中催化功能的探索

基本信息

  • 批准号:
    10J00580
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.9万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
  • 财政年份:
    2010
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    2010 至 2011
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

本研究では、システイン含有タンパク質を用いることで、金属クラスター構造が強固に保持され、水溶液中で反応性をもつ生体金属触媒の構築をめざしている。当該年度においては、高い還元能を有する生体金属触媒の開発をめざし、水素活性化タンパク質である[FeFe]-ヒドロゲナーゼの活性中心と類似した硫黄架橋鉄カルボニルクラスターをもつタンパク質触媒の開発をおこなった。具体的には、電子伝達タンパク質であるシトクロムcが有する二つのシステイン残基を金属錯体の導入部位として、鉄カルボニルクラスター含有タンパク質を構築し、触媒的な光化学的水素発生反応の反応性について調べた。その結果、この人工還元酵素が、光増感剤共存下、常温常圧水中の温和な条件下において、高い水素発生能を有することが分かった(pH4.2,2時間でTON=ca.80)。さらに、シトクロムcが有する二つのシステイン残基に隣接するヒスチジン残基を新たな金属錯体の導入部位として着目し、触媒活性部位および光増感部位を有する人工還元酵素の構築をめざした。具体的には、シトクロムc_<556>のアミノ酸配列の一部を基盤としたペプチド鎖に鉄カルボニルクラスターおよび(2,2'-ビピリジン)(2,2' : 6',2"-ターピリジン)ルテニウム錯体を導入した人工還元酵素を構築し、触媒的な光化学水素発生反応の反応性について調べた。その結果、常温常圧水中の温和な条件下において、触媒的な水素発生反応を示した(pH8.5,2時間でTON=ca.9)。
In this study, the structure of metal catalyst was strongly maintained, and the structure of organic metal catalyst was strongly maintained in aqueous solution. When the year is over, the high activity of the organic metal catalyst will be developed, and the active center of the water element will be similar to that of the sulfur iron bridge. Specifically, there are two kinds of chemical residues, metal complex introduction site, iron complex, catalyst, photochemical water generation reaction site, and reaction site. The results show that the artificial reducing enzyme can produce high and medium water element under the condition of light sensitivity blue shift, normal temperature and normal pressure water under mild conditions (pH 4.2, TON=ca.80). The structure of artificial reductive enzyme is composed of two kinds of residues adjacent to each other, and the introduction site of new metal complex, catalytic active site and photosensitive site. Specifically<556>, a part of the base plate of the acid sequence is selected from the group consisting of iron and (2,2'-)(2,2': 6', 2 "-) complex molecules, which are introduced into artificial reductive enzymes and catalysts to construct photochemical reactions. The results show that the catalyst's water element is produced under mild conditions in normal temperature and pressure water (pH 8.5, 2 time = TON=ca.9).

项目成果

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专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
シトクロムcを用いた鉄ヒドロゲナーゼ活性中心モデルの構築
利用细胞色素c构建铁氢化酶活性中心模型
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Y.Sano;A.Onoda;R.Sakurai;H.Kitagishi;T.Hayashi;佐野洋平・小野田晃・林高史
  • 通讯作者:
    佐野洋平・小野田晃・林高史
鉄ヒドロゲナーゼシステムを指向した人工金属酵素の調整および分子間・分子内電子移動を利用した可視光駆動型水素発生反応
利用人工金属酶制剂和分子间/分子内电子向铁氢化酶系统转移的可见光驱动氢发生反应
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Y.Sano;A.Onoda;R.Sakurai;H.Kitagishi;T.Hayashi;佐野洋平・小野田晃・林高史;堀哲郎;佐野洋平・小野田晃・林高史
  • 通讯作者:
    佐野洋平・小野田晃・林高史
ヒドロゲナーゼモデルシステムをめざした鉄カルボニルクラスター含有タンパク質の調整および光化学水素発生反応の検討
含铁羰基簇蛋白的制备及氢化酶模型体系光化学产氢反应的研究
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Y.Sano;A.Onoda;R.Sakurai;H.Kitagishi;T.Hayashi;佐野洋平・小野田晃・林高史;堀哲郎;佐野洋平・小野田晃・林高史;Tetsuro Hori;佐野洋平・小野田晃・林高史
  • 通讯作者:
    佐野洋平・小野田晃・林高史
Preparation and Reactivity of a Tetranuclear Fe(II) Core in the Metallothionein α-Domain
金属硫蛋白 α 结构域四核 Fe(II) 核的制备及其反应活性
  • DOI:
    10.1016/j.jinorgbio.2011.01.011
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Nonaka;Kyoshiro;Yohei Sano
  • 通讯作者:
    Yohei Sano
ヒドロゲナーゼモデルを指向した鉄カルボニルクラスター含有タンパク質の調製と水中における水素発生反応の触媒機能評価
氢化酶模型含铁羰基簇蛋白的制备及水中产氢反应的催化功能评价
  • DOI:
  • 发表时间:
    2011
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Y.Sano;A.Onoda;R.Sakurai;H.Kitagishi;T.Hayashi;佐野洋平・小野田晃・林高史;堀哲郎;佐野洋平・小野田晃・林高史;Tetsuro Hori;佐野洋平・小野田晃・林高史;Masanori Ozaki(共著);佐野洋平・小野田晃・林高史
  • 通讯作者:
    佐野洋平・小野田晃・林高史
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    山本 哲哉;佐野 洋平;小寺 政人;船引 卓三;加納 航治
  • 通讯作者:
    加納 航治
自己集積型多核金属錯体の構造安定化
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