Molekulare Chaperone von Escherichia coli und Thermus thermophilus - Struktur und Funktion des DnaK/ClpB Systems

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DnaK Systeme assistieren der chaperonvermittelten Proteinfaltung indem sie aggregationsanfällige Proteinintermediate der fWreien Lösung entziehen (Puffer) oder in Verbindung mit ClpB ATP-getriebene strukturellen Änderungen von gebundenen Substratmolekülen vermitteln. Die Klärung des Mechanismus mit dem dieses DnaKTth/ClpBTth System Proteine "reaktivieren" kann liegt im Mittelpunkt des beantragten Forschungsvorhabens. Hierzu sollen der ATPase Mechanismus und die Raumstruktur des oligomeren ClpBTth geklärt werden. Weiterhin soll untersucht werden, wie ClpBTth mit dem DnaKTth System wechselwirkt um Auflösung von Proteinaggregaten zu beschleunigen. Da die Bindung von Substratproteinen an den oligomeren DnaKTth-DnaJTth Komplex die Freisetzung des DnaKTth-DnaJTth komplexvermittelnden Chaperons DafATth erfordert, steht dieses Protein prinzipiell als Regulator der Hitzeschockantowrt zur Verfügung. Mögliche Interaktionspartner für diesen vermuteten Regulationsprozess (Promotor Sequenzen, ribosomale Proteine oder RNA, mRNA) sollen bezüglich ihrer Wechselwirkung mit DafATth untersucht werden. Dazu gehört auch die Aufklärung der 3D Struktur von DafATth mittels NMR.