Molekulare Chaperone von Escherichia coli und Thermus thermophilus - Struktur und Funktion des DnaK/ClpB Systems

大肠杆菌和嗜热栖热菌的分子伴侣 - DnaK/ClpB 系统的结构和功能

• 批准号: 5390864
• 负责人: Privatdozent Dr. Joachim Reinstein
• 金额: --
• 依托单位: Max-Planck-Institut für medizinische Forschung
• 依托单位国家: 德国
• 项目类别: Research Grants
• 财政年份: 2002
• 资助国家: 德国
• 起止时间: 2001-12-31 至 2006-12-31
• 项目状态: 已结题
• 来源: https://gepris.dfg.de/gepris/projekt/5390864?language=en
• 关键词: Molekulare; Chaperone; von; Escherichia; coli

DnaK Systeme assistieren der chaperonvermittelten Proteinfaltung indem sie aggregationsanfällige Proteinintermediate der fWreien Lösung entziehen (Puffer) oder in Verbindung mit ClpB ATP-getriebene strukturellen Änderungen von gebundenen Substratmolekülen vermitteln. Die Klärung des Mechanismus mit dem dieses DnaKTth/ClpBTth System Proteine "reaktivieren" kann liegt im Mittelpunkt des beantragten Forschungsvorhabens. Hierzu sollen der ATPase Mechanismus und die Raumstruktur des oligomeren ClpBTth geklärt werden. Weiterhin soll untersucht werden, wie ClpBTth mit dem DnaKTth System wechselwirkt um Auflösung von Proteinaggregaten zu beschleunigen. Da die Bindung von Substratproteinen an den oligomeren DnaKTth-DnaJTth Komplex die Freisetzung des DnaKTth-DnaJTth komplexvermittelnden Chaperons DafATth erfordert, steht dieses Protein prinzipiell als Regulator der Hitzeschockantowrt zur Verfügung. Mögliche Interaktionspartner für diesen vermuteten Regulationsprozess (Promotor Sequenzen, ribosomale Proteine oder RNA, mRNA) sollen bezüglich ihrer Wechselwirkung mit DafATth untersucht werden. Dazu gehört auch die Aufklärung der 3D Struktur von DafATth mittels NMR.

DnaK Systeme assistieren der chaperonvermittelten Proteinfaltung indem sie aggregationsanfällige Proteinintermediate der freien Lösung entziehen（Puffer）oder in Verbindung mit ClpB ATP-getriebene strukturellen Änderungen von gebundenen Substratmolekülen vermitteln. Die Klärung des Mechanismus mit dem dieses DnaKTth/ClpBTth System Proteine“reaktivieren”kann liegt im Mittelpunkt des beantragten Forschungsvorhabens. Hierzu sollen der ATPase Mechanismus und die Raumstruktur des oligomeren ClpBTth geklärt韦尔登.这就需要韦尔登，如ClpBTth和DnaKTth系统可以使蛋白质聚集体更好地融合。通过底物蛋白与寡聚体DnaKTth-DnaJTth复合物的结合，使DnaKTth-DnaJTth复合物的伴侣分子自由流动，从而使蛋白质的主要功能成为肝硬化的调节因子。Mögliche Interaktionspartner für diesen vermuteten Regulationsprozess（Promotor Sequenzen，ribosomale Proteine oder RNA，mRNA）sollen bezüglich ihrer Wechselectin kung mit DafATth untersucht韦尔登. Dazu也得到了Dafatth的NMR三维结构的增强。