Synthetic and Structural Biology Approach for Understanding Mechanism of AAA-ATPase

理解 AAA-ATPase 机制的合成和结构生物学方法

基本信息

项目摘要

We extensively used the 3D structural information of the N-terminal domains which were isolated from the other part of AAA-ATPases (Class I and II). We succeeded in determining the tubulin binding site on Katanin p^60 N-terminal domain. Subsequently we found a novel Ca^2+-dependent regulatory mechanism of Katanin’s ATPase activity. For NVL2, the solution structure as well as binding target of N-terminal domain were determined. We thus proposed two hypothesis, one is for the molecular mechanisms on microtubule severing, and another is for the cellular function of NVL2.We extensively used the 3D structural information of the N-terminal domains which were isolated from the other part of AAA-ATPases (Class I and II). We succeeded in determining the tubulin binding site on Katanin p60 N-terminal domain. Subsequently we found a novel Ca2+-dependent regulatory mechanism of Katanin’s ATPase activity. For NVL2, the solution structure as well as binding target of N-terminal domain were determined. We thus proposed two hypothesis, one is for the molecular mechanisms on microtubule severing, and another is for the cellular function of NVL2.
我们广泛地使用了从AAA-ATP酶(I类和II类)的其他部分分离的N-末端结构域的3D结构信息。我们成功地确定了Katanin p^60 N端结构域上的微管蛋白结合位点。随后,我们发现了Katanin ATP酶活性的一种新的Ca^2+依赖性调节机制。对于NVL 2,确定了溶液结构以及N-末端结构域的结合靶标。因此,我们提出了两个假设,一个是关于微管切割的分子机制,另一个是关于NVL 2的细胞功能。我们广泛使用了从AAA-ATP酶(I类和II类)的另一部分分离的N末端结构域的3D结构信息。我们成功确定了Katanin p60 N末端结构域上的微管蛋白结合位点。随后,我们发现了Katanin的ATP酶活性的一种新的Ca ~(2+)依赖的调节机制。对于NVL 2,确定了溶液结构以及N-末端结构域的结合靶标。因此,我们提出了两个假设,一个是微管切断的分子机制,另一个是NVL 2的细胞功能。

项目成果

期刊论文数量(0)
专著数量(0)
科研奖励数量(0)
会议论文数量(0)
专利数量(0)
IDEAL: the collection and visualization of knowledge regarding intrinsically disordered proteins verified by experiments
IDEAL:通过实验验证的有关本质无序蛋白质的知识的收集和可视化
  • DOI:
  • 发表时间:
    2013
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    雨宮崇之;坂本盛宇;野辺由紀子;村上聖子;嘉戸裕美子;細田和男;小池亮太郎;廣明秀一;太田元規;福地佐斗志
  • 通讯作者:
    福地佐斗志
Structure and Mutagenesis Studies of the C-terminal Region of Licensing Factor Cdt1 Enable the Identification of Key Residues for Binding to Replicative Helicase Mcm Proteins
  • DOI:
    10.1074/jbc.m109.075333
  • 发表时间:
    2010-05-21
  • 期刊:
  • 影响因子:
    4.8
  • 作者:
    Jee, JunGoo;Mizuno, Takeshi;Shirakawa, Masahiro
  • 通讯作者:
    Shirakawa, Masahiro
天然変性タンパク質データベースIDEALの開発
自然变性蛋白质数据库IDEAL的开发
  • DOI:
  • 发表时间:
    2012
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    雨宮崇之;坂本盛宇;野辺由紀子;村上聖子;細田和男;小池亮太郎;廣明秀一;太田元規;福地佐斗志 (福地)
  • 通讯作者:
    福地佐斗志 (福地)
研究室ホームページ(名古屋大学創薬科学研究科構造分子薬理学分野)
实验室主页(名古屋大学药学院研究生院结构分子药理学系)
  • DOI:
  • 发表时间:
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
Crystal structure of a PFU-PUL domain pair of Saccharomyces cerevisiae Doa1/Ufd3.
酿酒酵母 Doa1/Ufd3 的 PFU-PUL 结构域对的晶体结构。
  • DOI:
  • 发表时间:
    2010
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    Nishimasu;R.;Komori;H.;Higuchi;Y.;Nishimasu;H.;Hiroaki;H.
  • 通讯作者:
    H.
{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ journalArticles.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ monograph.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ sciAawards.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ conferencePapers.updateTime }}

{{ item.title }}
  • 作者:
    {{ item.author }}

数据更新时间:{{ patent.updateTime }}

HIROAKI Hidekazu其他文献

異なる機能状態にあるアクチンの構造ゆらぎとその相関関係
不同功能状态下肌动蛋白的结构波动及其相关性
  • DOI:
  • 发表时间:
    2021
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    ANBO Hiroto;SAKUMA Koya;KADO Yumiko;SAKAMOTO Shigetaka;HOSODA Kazuo;SHIKAMA Noriko;DAIYASU Hiromi;TAKAGI Daisuke;YAMAGUCHI Atsuko;HATANAKA Hideki;KOIKE Ryotaro;HIROAKI Hidekazu;FUKUCHI Satoshi;OTA Motonori;小池亮太郎,森次圭,太田元規
  • 通讯作者:
    小池亮太郎,森次圭,太田元規

HIROAKI Hidekazu的其他文献

{{ item.title }}
{{ item.translation_title }}
  • DOI:
    {{ item.doi }}
  • 发表时间:
    {{ item.publish_year }}
  • 期刊:
  • 影响因子:
    {{ item.factor }}
  • 作者:
    {{ item.authors }}
  • 通讯作者:
    {{ item.author }}

{{ truncateString('HIROAKI Hidekazu', 18)}}的其他基金

Application of molecular shielding effect of intrinsically disordered proteins towards development of protein stabilizers
本质无序蛋白质的分子屏蔽效应在蛋白质稳定剂开发中的应用
  • 批准号:
    16K14707
  • 财政年份:
    2016
  • 资助金额:
    $ 2.91万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research
Dynamic mechanisms of regurating cell-cell junction and cell shape of epithelial cells unravelled by protein structure information
蛋白质结构信息揭示调节上皮细胞细胞-细胞连接和细胞形状的动态机制
  • 批准号:
    15H04337
  • 财政年份:
    2015
  • 资助金额:
    $ 2.91万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
Medicinal application of intrinsically disordered proteins of unknown function
功能未知的本质无序蛋白质的医学应用
  • 批准号:
    26650048
  • 财政年份:
    2014
  • 资助金额:
    $ 2.91万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Challenging Exploratory Research
Molecular basis of the adaptor domains from AAA-ATPases for locating organelles.
用于定位细胞器的 AAA-ATP 酶接头结构域的分子基础。
  • 批准号:
    16570136
  • 财政年份:
    2004
  • 资助金额:
    $ 2.91万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Scientific Research (C)

相似海外基金

リン酸化で制御される、RNA結合性マルチドメインタンパク質全長の構造研究
磷酸化调控的全长RNA结合多域蛋白的结构研究
  • 批准号:
    15J05593
  • 财政年份:
    2015
  • 资助金额:
    $ 2.91万
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for JSPS Fellows
{{ showInfoDetail.title }}

作者:{{ showInfoDetail.author }}

知道了