Detection of the conformational changes at a catalytic site of molecular motor

分子马达催化位点构象变化的检测

基本信息

项目摘要

Nucleotide-driven molecular motor operates by the coupling between mechanical work and chemical reaction in the catalytic site : binding/release of nucleotides and ligand, and the hydrolysis. Induced fit, proposed by Daniel Koshland, and induced. unfit. that is the reverse process are expected to underlie the operation mechanism. Here, by using fluorescently labeled(Cy3) ATP we have directly detected the conformational changes at the catalytic site on. subunit, which are induced by binding and release of nucleotide/ligand, while a single molecule of F1-ATPase is rotating.
核苷酸驱动的分子运动是通过催化位点中的机械工作与化学反应之间的耦合来运行的:核苷酸和配体的结合/释放以及水解。由丹尼尔·科什兰(Daniel Koshland)提出的诱导拟合和诱发。不合适。那是相反的过程将是操作机制的基础。在这里,通过使用荧光标记(CY3)ATP,我们直接检测到催化位点的构象变化。亚基是由核苷酸/配体的结合和释放诱导的,而单个F1-ATPase的分子正在旋转。

项目成果

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回転分子モーターF_1-ATPaseの触媒部位へ結合したヌクレオチドの高精度位置検出(High-Accuracy Localization of Single Nucleotides Bound to the Catalytic Sites in Rotary Motor F_1-ATPase)
旋转电机 F_1-ATP 酶催化位点结合单核苷酸的高精度定位
  • DOI:
  • 发表时间:
    2009
  • 期刊:
  • 影响因子:
    0
  • 作者:
    足立健吾;政池知子;大岩和宏;西坂崇之
  • 通讯作者:
    西坂崇之
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