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Does dynein generate force by the linker swing?

动力蛋白是否通过连接体摆动产生力？

基本信息

批准号：
23370075
负责人：
SUTOH Kazuo
金额：
$ 12.65万
依托单位：
Waseda University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
财政年份：
2011
资助国家：
日本
起止时间：
2011-04-01 至 2014-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

The question addressed here is whether dynein generates force by ATPase-dependent linker swing. The following system has been set up for observing the linker swing at a single molecule level. The motor domain was attached on glass surface through interactions between His-tags and anti-His-tag antibodies. A small bead was attached at the end of the linker through the avidin-biotin interaction. Beads motions were observed in the presence of ATP under a microscope. Some beads (~0.1%) showed ~90 degree rotation as expected for the ATPase-dependent linker swing. To check if these rotations correspond to linker swings, ATP was quickly exchanged to AMPPNP,which should stop the linker swing. Each rotating beads were checked immediately after the solution exchange. Rotation of each bead examined so far did not stop. Further data collection is required to pick up beads motions reflecting the linker swing.

这里要解决的问题是动力蛋白是否通过依赖于ATP酶的连接体摆动产生力。已经建立了以下系统用于在单分子水平上观察接头摆动。马达结构域通过His标签和抗His标签抗体之间的相互作用附着在玻璃表面上。通过抗生物素蛋白-生物素相互作用将小珠连接在接头的末端。在ATP存在下，在显微镜下观察珠运动。一些微珠（约0.1%）显示约90度旋转，与ATP酶依赖性接头摆动的预期一致。为了检查这些旋转是否对应于接头摆动，ATP被快速交换为AMPPNP，这应该停止接头摆动。在溶液交换后立即检查每个旋转珠。到目前为止，检查的每个微珠的旋转都没有停止。需要进一步的数据收集来拾取反映连接器摆动的微珠运动。

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

ATP-Driven Remodeling of the Linker Domain

ATP 驱动的链接域重构

DOI：
发表时间：
2012
期刊：
Structure
影响因子：
5.7
作者：
A. J. Roberts;B. Malkova;M. L. Walker;H. Sakakibara;N. Numata;T. Kon;Reiko Ohkura;T. A. Edwards;P. J. Knight;K. Sutoh;K. Oiwa and S. A. Burgess
通讯作者：
K. Oiwa and S. A. Burgess

X-ray structure of a functional full-length dynein motor domain

DOI：
10.1038/nsmb.2074
发表时间：
2011-06-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL & MOLECULAR BIOLOGY
影响因子：
16.8
作者：
Kon, Takahide;Sutoh, Kazuo;Kurisu, Genji
通讯作者：
Kurisu, Genji

ATP-driven remodeling of the linker domain in the dynein motor.

DOI：
10.1016/j.str.2012.07.003
发表时间：
2012-10-10
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
0
作者：
Roberts AJ;Malkova B;Walker ML;Sakakibara H;Numata N;Kon T;Ohkura R;Edwards TA;Knight PJ;Sutoh K;Oiwa K;Burgess SA
通讯作者：
Burgess SA

Mechanic insights of dynein motor action from electron microscopy studies

从电子显微镜研究中获得动力蛋白运动作用的力学见解