Von Hydrolasen zu Acyltransferasen: Struktur-Funktionsbeziehungen Serin-Carboxypeptidase-ähnlicher Acyltransferasen des pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsels

i pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel wurden Acyltransferasen nachgewiesen， die anstelle von辅酶a - activvierten底物energiereiche ß-Acetalester （1- o -葡萄糖酯）umsetzen。Erste Sequenzanalysen zeigen die signkante Ähnlichkeit脱触发酰基转移酶zu丝氨酸-羧肽水解酶des Primärstoffwechsels。Ziel dieses projects list es, die strukturelle Basis f<e:1> r die gegen <e:1> ber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Acyltransferasen verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser enzyme klasse zu erarbeen。大足生物化学肠道特性研究：酰基转移酶（Acyltransferasen）、乙酰转移酶（Acyltransferasen）、乙酰转移酶（stoffwech）、乙酰转移酶（isoliert）和乙酰转移酶（einer structstruct）分析细菌。晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构动力学研究：晶体结构学Durch vergleichende Sequenzanalysen widie Hypothese der evolutiven rekrutiung von enzymatic des Primärstoffwechsels (Hydrolasen) f<e:1> r neue funcktionen im Sekundärstoffwechsel (Transacylierungen) <s:2> berpr<e:1> ft。Untersuchungen zur subzellulären Lokalisation sollen zeigen, ob mit den ß-Acetalester-abhängigen Acyltransferasen ein Kompartimentierungskonzept des pflanzlichen Sekundärstoffwechsels realisiert wid, das in der vakuolären Synthese bestmter Hydroxyzimtsäureester bestht。

Im pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel wurden Acyltransferasen nachgewiesen, die anstelle von Coenzym A-aktivierten Substraten energiereiche ß-Acetalester (1-O-Glucoseester) umsetzen. Erste Sequenzanalysen zeigen die signifikante Ähnlichkeit derartiger Acyltransferasen zu Serin-Carboxypeptidasen - hydrolytischen Enzymen des Primärstoffwechsels. Ziel dieses Projekts ist es, die strukturelle Basis für die gegenüber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Acyltransferasen verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser Enzymklasse zu erarbeiten. Dazu werden biochemisch gut charakterisierte Acyltransferasen aus verschiedenen Pflanzenarten und Stoffwechselbereichen isoliert und einer Strukturanalyse unterzogen. Die Kristallstrukturen sollen Aufschluß über den enzymatischen Mechanismus der Transacylierungen liefern und die Ursachen der Substratspezifität erklären. Durch vergleichende Sequenzanalysen wird die Hypothese der evolutiven Rekrutierung von Enzymen des Primärstoffwechsels (Hydrolasen) für neue Funktionen im Sekundärstoffwechsel (Transacylierungen) überprüft. Untersuchungen zur subzellulären Lokalisation sollen zeigen, ob mit den ß-Acetalester-abhängigen Acyltransferasen ein Kompartimentierungskonzept des pflanzlichen Sekundärstoffwechsels realisiert wird, das in der vakuolären Synthese bestimmter Hydroxyzimtsäureester besteht.