Von Hydrolasen zu Acyltransferasen: Struktur-Funktionsbeziehungen Serin-Carboxypeptidase-ähnlicher Acyltransferasen des pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsels

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Im pflanzlichen Phenylpropanstoffwechsel wurden Acyltransferasen nachgewiesen, die anstelle von Coenzym A-aktivierten Substraten energiereiche ß-Acetalester (1-O-Glucoseester) umsetzen. Erste Sequenzanalysen zeigen die signifikante Ähnlichkeit derartiger Acyltransferasen zu Serin-Carboxypeptidasen - hydrolytischen Enzymen des Primärstoffwechsels. Ziel dieses Projekts ist es, die strukturelle Basis für die gegenüber den Serin-Carboxypeptidasen veränderten katalytischen Eigenschaften der Acyltransferasen verstehen sowie Beiträge zur Evolution dieser Enzymklasse zu erarbeiten. Dazu werden biochemisch gut charakterisierte Acyltransferasen aus verschiedenen Pflanzenarten und Stoffwechselbereichen isoliert und einer Strukturanalyse unterzogen. Die Kristallstrukturen sollen Aufschluß über den enzymatischen Mechanismus der Transacylierungen liefern und die Ursachen der Substratspezifität erklären. Durch vergleichende Sequenzanalysen wird die Hypothese der evolutiven Rekrutierung von Enzymen des Primärstoffwechsels (Hydrolasen) für neue Funktionen im Sekundärstoffwechsel (Transacylierungen) überprüft. Untersuchungen zur subzellulären Lokalisation sollen zeigen, ob mit den ß-Acetalester-abhängigen Acyltransferasen ein Kompartimentierungskonzept des pflanzlichen Sekundärstoffwechsels realisiert wird, das in der vakuolären Synthese bestimmter Hydroxyzimtsäureester besteht.