Development of a technology to degrade, remove or process persistent proteins with enzymes
Development of a technology to degrade, remove or process persistent proteins with enzymes
开发用酶降解、去除或加工持久性蛋白质的技术
批准号：
24380055
负责人：
KANAYA SHIGENORI
金额：
$11.48万
依托单位：
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for Scientific Research (B)
财政年份：
2012
资助国家：
日本
项目状态：
已结题
起止时间：
2012-04-01 至 2015-03-31
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Structural basis for salt-dependent folding of ribonuclease H1 from halophilic archaeon Halobacterium sp. NRC-1.
嗜盐古菌盐杆菌属核糖核酸酶 H1 盐依赖性折叠的结构基础。
嗜盐古菌盐杆菌属核糖核酸酶 H1 盐依赖性折叠的结构基础。
DOI：
10.1016/j.jsb.2014.06.005
发表时间：
2014
期刊：
J. Struct. Biol.
影响因子：
--
作者：
[You, D.-J., Jongruja, N., Tannous, E., Angkawidjaja, C., Koga, Y., and Kanaya, S.]
通讯作者：
S.
Formation of the high-affinity calcium binding site in Pro-subtilisin E with the insertion sequence IS1 of Pro-Tk-subtilisin.
使用 Pro-Tk-枯草杆菌蛋白酶的插入序列 IS1 在枯草杆菌蛋白酶原 E 中形成高亲和力钙结合位点。
使用 Pro-Tk-枯草杆菌蛋白酶的插入序列 IS1 在枯草杆菌蛋白酶原 E 中形成高亲和力钙结合位点。
DOI：
10.1021/bi401342k
发表时间：
2013
期刊：
Biochemistry
影响因子：
2.9
作者：
[Uehara, R., Angkawidjaja, C., Koga, Y., and Kanaya, S.]
通讯作者：
S.
超好熱菌由来セリンプロテアーゼTk-SPの安定性：活性部位の水素結合の重要性
超嗜热丝氨酸蛋白酶 Tk-SP 的稳定性：活性位点氢键的重要性
超嗜热丝氨酸蛋白酶 Tk-SP 的稳定性：活性位点氢键的重要性
DOI：
--
发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
--
作者：
[阿部一勝, 古賀雄一, 金谷茂則]
通讯作者：
金谷茂則
DOI：
10.1021/bi401561p
发表时间：
2014-03
期刊：
Biochemistry
影响因子：
2.9
作者：
[Sintawee Sulaiman;D. You;E. Kanaya;Y. Koga;S. Kanaya]
通讯作者：
Sintawee Sulaiman;D. You;E. Kanaya;Y. Koga;S. Kanaya
DOI：
10.1002/pro.2632
发表时间：
2015-03
期刊：
Protein Science
影响因子：
8
作者：
[H. Okano;E. Kanaya;M. Ozaki;C. Angkawidjaja;S. Kanaya]
通讯作者：
H. Okano;E. Kanaya;M. Ozaki;C. Angkawidjaja;S. Kanaya
共 38 条
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