Dynamik und Thermodynamik supramolekularer Proteinanordnungen in photosynthetischen Membranpräparationen

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Der molekulare Aufbau der einzelnen Komponenten in der photosynthetisch aktiven Thylakoidmembran Höherer Pflanzen wird in letzter Zeit immer besser verstanden. Eine noch völlig offene Frage ist hingegen, wie sich die einzelnen Komplexe vor allem im Granabereich (Photosystem II und Lichtsammelkomplex II) dieser Membran auf supramolekularer Ebene organisieren. Der vorliegende Antrag hat die Zielsetzung, die Struktur und Dynamik der supramolekularen Membranorganisation in isolierten Granamembranen sowie dessen Korrelation mit der biologischen Funktion der Lichtverwertung zu untersuchen. Durch Fusionierung mit Liposomen aus natürlichen oder künstlichen Lipiden soll der Einfluss der Proteindichte sowie die Bedeutung des "hydrophobic matching" als strukturgebende Parameter auf die Proteinorganisation und dessen Flexibilität untersucht werden. Weiterhin soll dessen Abhängigkeit von der Temperatur und dem Ionenmilieu beleuchtet werden. Der Zugang zu einem molekularen Verständnis über den Aufbau und die Dynamik der supramolekularen Proteinorganisation in Granamembranen soll durch die Modellierung von experimentellen Daten aus Fluoreszenzkorrelationsspektroskopie und Kalorimetrie im Computer mit Hilfe von Monte-Carlo-Simulationen erfolgen. Durch begleitende Fluoreszenzmessungen an Chlorophyll A soll ferner auf die Bedeutung des Proteinarrangements für die exzitonische Kopplung zwischen PSII und LHCII rückgeschlossen werden.