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担子菌の植物分解に関わる新規糖質酸化酵素の生理的役割の解明

阐明担子菌中参与植物分解的新型碳水化合物氧化酶的生理作用

基本信息

批准号：
14J08518
负责人：
梅澤究
金额：
$ 1.79万
依托单位：
Tokyo University of Agriculture and Technology
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2014
资助国家：
日本
起止时间：
2014-04-25 至 2017-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究では、未利用セルロース系バイオマスの高効率糖化システムの構築に向けて、セルロース分解効率を高める機能を持つと予想される、担子菌Coprinopsis cinerea由来ピロロキノリンキノン（PQQ）依存性ピラノース脱水素酵素（CcPDHA）の機能解析を行った。機能解析の結果、本酵素はセロビオース脱水素酵素（CDH）様シトクロムドメイン、PQQ依存性脱水素ドメイン、セルロース結合ドメイン（CBM1）の3ドメインで構成される新規ピラノース脱水素酵素であることが明らかになった。セルロースを酸化的に分解する酵素として近年その活性が明らかにされた、溶解性多糖モノオキシゲナーゼ（LPMO）は、CDHを生理的な電子供与体とすることが有力視されている。CcPDHAはCDHと非常に類似したシトクロムドメインを有していることから、CDHと同様にLPMOの電子供与体として働くことが予想された。そこで、CcPDHAのLPMOへの電子伝達能の評価を行った結果、CcPDHAとその基質の存在下で、LPMOのセルロース分解活性が検出され、CcPDHAがLPMOへの電子供給能を有することが明らかになった。また、CcPDHAのシトクロムドメイン欠損体を用いると、LPMOの活性が著しく低下することが示され、CcPDHAがシトクロムドメインを通じてLPMOに電子を供給していることが示唆された。これらの結果から、CcPDHAはCDHと同様にLPMOの電子供与体としてセルロース分解に関わる酵素であることが示唆された。また、C. cinereaにおけるCcPDHAのホモログであるCcPDHBの機能解析の結果、本酵素はCcPDHAと同様の基質特異性を示すが、その活性は低く、CBM1は糖質への吸着能を示さないことが明らかになり、本酵素が変異の蓄積により活性の失われた酵素であることが推測された。

In this study, we did not utilize the high-efficiency saccharification system constructed by the セルロース system, バイオマスの, The decomposition efficiency of セルロース is high and the function is high, and the basidiomycete fungus Coprinopsis The origin of cinerea is the functional analysis of PQQ (PQQ)-dependent dehydratase enzyme (CcPDHA). The results of the functional analysis, the enzyme CDH dehydrase (CDH), PQQ-dependent dehydrin enzyme CDH, The combination of ルロース and ドメイン (CBM1) の3ドメインで constitutes される新码ピラノースDehydrase Enzyme であることが明らかになった.セルロースをAcidified に decomposition する enzyme としてそのActivity が明らかにされた, soluble polysaccharide モノオキシゲナーゼ（LPMO）は、CDHをphysiological electron donor and body とすることが有视されている. CcPDHA and CDH are very similar to CcPDHA and CcPDHA.とから、CDHと同様にLPMOのelectron donor and body として働くことが yu think された.そこで、CcPDHAのLPMOへの电伝danoneのreview価を行ったRESULTS、CcPDHAとその in the presence of matrixの、LP MO's decomposition activity is active, and CcPDHA's LPMO is electron supply energy.また, CcPDHA のシトクロムドメイン无码を用いると, LPMO のactivity がしく low することがShow され, CcPDHA がシトクロムドメインを通じてLPMO にelectronics をSupply していることが Show 唆された.これらのRESULTS から、CcPDHAはCDHと同様にLPMOのelectron donor and body としてセルロース decomposition に关わるEnzyme であることが Shows 唆された.また、C. The results of the functional analysis of cinerea's CcPDHA's CcPDHA and CcPDHB's functions, and the matrix specificity of this enzyme's CcPDHA and CcPDHB's matrix specificity are shown. The activity is low, CBM1 is sugary and the adsorption energy is high, so is the low activity. This enzyme does not accumulate or lose its activity, nor does it cause enzyme activity.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Characterization of 2-keto-D-glucose dehydrogenase that is homolog to AA12 enzyme from Pseudomonas aureofaciens

与金黄色假单胞菌 AA12 酶同源的 2-酮-D-葡萄糖脱氢酶的表征

DOI：
发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
0
作者：
Kiwamu Umezawa;Kouta Takeda;Takuya Ishida;Kiyohiko Igarashi;Nobuhumi Nakamura;Masahiro Samejima;Hiroyuki Ohno;Makoto Yoshida
通讯作者：
Makoto Yoshida

A Novel Pyrroloquinoline Quinone-Dependent 2-Keto-d-Glucose Dehydrogenase from Pseudomonas aureofaciens

DOI：
10.1128/jb.02376-14
发表时间：
2015-02
期刊：
Journal of Bacteriology
影响因子：
3.2
作者：
Kiwamu Umezawa;K. Takeda;T. Ishida;Naoki Sunagawa;Akiko Makabe;K. Isobe;K. Koba;H. Ohno;M. Samejima;N. Nakamura;K. Igarashi;Makoto Yoshida
通讯作者：
Kiwamu Umezawa;K. Takeda;T. Ishida;Naoki Sunagawa;Akiko Makabe;K. Isobe;K. Koba;H. Ohno;M. Samejima;N. Nakamura;K. Igarashi;Makoto Yoshida

Comparison of Enzymatic Properties between AA12 Pyranose Dehydrogenases from Coprinopsis cinerea

灰霉鬼伞 AA12 吡喃糖脱氢酶的酶学性质比较

DOI：
发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
0
作者：
Kiwamu Umezawa;Kouta Takeda;Takuya Ishida;Kiyohiko Igarashi;Nobuhumi Nakamura;Masahiro Samejima;Hiroyuki Ohno;Makoto Yoshida
通讯作者：
Makoto Yoshida

ユニークなCBM1を有する担子菌Coprinopsis cinerea由来AA12ピラノース脱水素酵素アイソザイムの機能解析

具有独特 CBM1 的担子菌灰霉鬼伞 AA12 吡喃糖脱氢酶同工酶的功能分析