权益分类	功能权益	普通用户	{{item.name}}会员
{{category.name}}	{{benefitItem.name}}

転写伸長反応におけるクロマチン構造解析と転写制御機構の解明

转录延伸反应中染色质结构分析和转录控制机制的阐明

基本信息

批准号：
16J09361
负责人：
田口裕之
金额：
$ 1.22万
依托单位：
Waseda University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2016
资助国家：
日本
起止时间：
2016-04-22 至 2018-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

本研究は転写中の特殊なクロマチン構造を解析し、転写機構を明らかにすることを目的としている。転写、複製、修復をはじめとしたDNA代謝反応は生命の維持に欠かせない。DNA代謝反応の破綻や不具合はガンや奇形、遺伝病を引き起こす。そのため、ガンや奇形、遺伝病の発生メカニズムを明らかにするためにはDNA代謝反応の詳細な機構解明が求められる。DNA代謝反応に応じてクロマチンは特殊な構造へ変換されることから、DNA代謝反応機構の解明には、それに応じた特殊なクロマチン構造の知見も欠かせない。そこで、本研究は転写伸長反応中のクロマチンに存在するヘキサソーム及び新規ヒストンバリアントH3.6を含むヌクレオソームの機能解析を行った。まず、ヘキサソームの立体構造をX線結晶構造解析で明らかにするため、ヘキサソーム結晶の条件検討を行い、X線回折実験でその品質を評価した。X線回折実験は大型放射光施設Spring-8、高エネルギー加速器研究機構Photon Factoryにて行った。その結果、６Å程度の反射を得る良質なヘキサソーム結晶の作製条件を特定した。ヘキサソームの構造解析と並行して転写伸長反応中のクロマチンに取り込まれることが考えられている新たなヒストンバリアントH3.6の機能解析を行った。まず、H3.6を含むヌクレオソームを再構成し、生化学的解析を行った。その結果、H3.6はヌクレオソーム中に取り込まれることでH3.6ヌクレオソームを含むクロマチンを転写しやすい性質に変化させることが示唆された。さらにH3.6を含むヌクレオソームの立体構造をX線結晶構造解析によりH3.6の性質を担保する責任残基を同定し、そのメカニズムを明らかにした。本知見は国際学術誌Biochemistry誌に掲載された。

This study analyzes the structure and purpose of the special structure in writing. DNA metabolism, replication, and repair are essential for life support. DNA metabolism is not the same as DNA metabolism, but it is also the same as DNA metabolism. The mechanism of DNA metabolism is explained in detail. DNA metabolism is a special structure. In this paper, we try to analyze the function of the software in the development of the software and the new software. X-ray crystallographic analysis of the three-dimensional structure of the X-ray diffraction system; discussion of the crystal conditions of the X-ray diffraction system; and evaluation of the quality of the X-ray diffraction system. X-ray retroreflector is operated by Spring-8, a large-scale radiation facility, and Photon Factory, an accelerator research institute. The results, 6 degrees of reflection were obtained with good quality and specific conditions for crystallization. The structural analysis and parallel analysis of the structure of the system and the functional analysis of the system in the extension of the system. H3.6 is a new type of protein that can be used for biochemical analysis. The result is that H3.6 is a good choice for the right person to choose from. The three-dimensional structure of H3.6 was determined by X-ray crystallographic analysis, and the responsible residues were identified and identified. This knowledge was published in the International Journal of Biochemistry.

项目成果

期刊论文数量（0）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

Crystal Structure and Characterization of Novel Human Histone H3 Variants, H3.6, H3.7, and H3.8

新型人类组蛋白 H3 变体、H3.6、H3.7 和 H3.8 的晶体结构和表征

DOI：
10.1021/acs.biochem.6b01098
发表时间：
2017
期刊：
Biochemistry
影响因子：
2.9
作者：
Taguchi H;Xie Y;Horikoshi N;Maehara K;Harada A;Nogami J;Sato K;Arimura Y;Osakabe A;Kujirai T;Iwasaki T;Semba Y;Tachibana T;Kimura H;Ohkawa Y;Kurumizaka H.
通讯作者：
Kurumizaka H.

ヒトヒストンバリアントH3.6を含むヌクレオソームは特殊なクロマチン構造を形成する

含有人组蛋白变体 H3.6 的核小体形成特殊的染色质结构

DOI：
发表时间：
2016
期刊：
影响因子：
0
作者：
Atsushi Masumori;Norihiro Maruyama1 Takeshi Mita;Douglas Bakkum;Hirokazu Takahashi;Takashi Ikegami;田口裕之・堀越直樹・佐藤浩一・謝炎・鯨井智也・太田充・前原一満・原田哲仁・木村宏・大川恭行・胡桃坂仁志
通讯作者：
田口裕之・堀越直樹・佐藤浩一・謝炎・鯨井智也・太田充・前原一満・原田哲仁・木村宏・大川恭行・胡桃坂仁志

Identification of the amino acid residues responsible for stable nucleosome formation by histone H3.Y.

通过组蛋白 H3.Y 鉴定负责稳定核小体形成的氨基酸残基。