Nanoscopic Understanding of Electron-Transfer and Channel-Forming Proteins in Action: A Multi-Frequency High-Field EPR Approach

alteil eines kooperationsproprots von EPR-Gruppen in Berlin, osnabrck /Dortmund and mlheim a.d ruhr soll interdisziplinäre Forschung and Elektronentransfer- und kanalbildenden Proteinen in biologologie - Hilfe der Hochfrequenz-/Hochfeld-EPR and ender - spektroskie durchgefhrt werden。大足华美的死Konformationsanderungen和死Umfaltungsdynamik der spezifischen Proteindomanen studiert,死毛死biologische Funktion essentiell信德。Die Strukturdetails sollen is zu nanoskopischen Maßstäben charakterisiert and Die Zeitkonstanten der Bewegungen in Bereich von Nanosekunden is Sekunden ermittelt werden。1)植物光合作用机理研究进展[j]。球藻，um, den, Mechanismus des vetotorien，跨膜电子转移分析。2) [j] [j] .细菌毒素大肠杆菌A的自旋诱变机制，[j] .微生物学与微生物学研究，[j] . aufzuklären。3)仪器Weiterentwicklungen unserer gegenwärtigen hochfeld - epr光谱仪，由Nachweisempfindlichkeit和Zeitauflösung entsprechend den Erfordernissen dieser Forschungsprojekte zu verbessern组成。德国科学与技术研究所20年研究进展DFG-geförderter Hochfeld-EPR-Forschung and der FU-Berlin zu einem Abschluss bringen。2 . Die Untersuchungen werden与information zum Verständnis der Zusammenhänge von Struktur， dynamic and funck von Proteinen life, Die komplementär zu denen anderer Ansätze in der proteomomics - forschung sind。

Als Teil eines Kooperationsprojekts von EPR-Gruppen in Berlin, Osnabrück/Dortmund und Mülheim a.d.Ruhr soll interdisziplinäre Forschung an Elektronentransfer- und kanalbildenden Proteinen in biologischer Aktion mit Hilfe der Hochfrequenz-/Hochfeld-EPR und ENDOR-Spektroskopie durchgeführt werden. Dazu werden die Konformationsänderungen und die Umfaltungsdynamik der spezifischen Proteindomänen studiert, die für die biologische Funktion essentiell sind. Die Strukturdetails sollen bis zu nanoskopischen Maßstäben charakterisiert und die Zeitkonstanten der Bewegungen im Bereich von Nanosekunden bis Sekunden ermittelt werden. Die einzelnen Forschungs-Unterprojekte umfassen: 1) Neue Mutanten von photosynthetischen Bakterien Rb. sphaeroides, um den Mechanismus des vektoriellen transmembranen Elektronentransfers zu analysieren. 2) Orts-spezifisch Spin-markierte Mutanten des bakteriellen Toxins Colicin A, um den Umfaltungsmechanismus des Proteins bei der Assoziation an und beim Eindringen in die Membran und bei der Ionenkanal-Bildung aufzuklären. 3) Instrumentelle Weiterentwicklungen unserer gegenwärtigen Hochfeld-EPR-Spektrometer, um ihre Nachweisempfindlichkeit und Zeitauflösung entsprechend den Erfordernissen dieser Forschungsprojekte zu verbessern. Diese Untersuchungen werden 20 Jahre DFG-geförderter Hochfeld-EPR-Forschung an der FU-Berlin zu einem Abschluss bringen. Die Untersuchungen werden wichtige Informationen zum Verständnis der Zusammenhänge von Struktur, Dynamik und Funktion von Proteinen liefern, die komplementär zu denen anderer Ansätze in der Proteomics-Forschung sind.