The Actin-Myosin Interaction: Engineering a Strong Binding Form of Myosin II

肌动蛋白-肌球蛋白相互作用:设计肌球蛋白 II 的强结合形式

基本信息

项目摘要

Muskeln kontrahieren auf Grund der zyklischen Wechselwirkung zwischen der Myosin-Querbrücke und dem Aktinfilament. Der Zyklus wird durch ATP-Hydrolyse verursacht. Die Myosin-Querbrücke hat zwei wichtige Funktionen: Anbindung an das und Lösung vom Aktinfilament sowie Ausführung des Power Stroke , der das Aktinfilament an der verankerten Querbrücke vorbeischiebt. Die Rotation eines langen Hebelarms von der Vor- Power-Stroke zur Nach-Power-Stroke Stellung bewirkt diesen Power Stroke. Beide Stellungen der Myosin-Querbrücke sind mit Hilfe der Protein-Kristallographie ausführlich charakterisiert worden. Je nach ATP-Bindung kann die Bindung an Aktin schwach oder stark sein. Auf Grund unserer jüngsten hochauflösenden Cryo-EM-Untersuchungen haben wir ein Modell entwickelt zur Erklärung des Übergangs von schwach zu stark sowie für den Mechanismus, der die ATP-Bindung mit der Aktin-Bindung koppelt, indem sich nämlich die Kluft in der Querbrücke schließt. Allerdings haben wir bisher nur die Form mit der offenen Kluft gefunden. Wir haben jetzt vor, Punktmutanten zu finden, die zu Querbrücken mit geschlossener Kluft führen und diese dann mit Hilfe von Röntgenkristallographie und Elektronenmikroskopie zu charakterisieren.
肌球蛋白和肌动蛋白丝的相互作用是通过肌肉组织的相互作用实现的。用ATP-水解法制备Zyklus。Myosin-Querbrücke具有两种重要的功能:在动力冲程中,Aktinfilament和Querbrücke之间的相互作用。Die Rotation eines langen Hebelarms von der Vor- Power-Stroke zur Nach-Power-Stroke Stellung beautiful diesen Power Stroke. Myosin-Querbrücke的星形胶质细胞可以通过蛋白质晶体结构学的方法获得沃登的特征。我在ATP绑定后可以绑定到Aktin上,或者直接绑定到Aktin。在Grund的研究中,我们发现了一种新的模型,可以用来确定与Aktin结合的ATP结合的机理,而不是在Querbrücke schließt中的Kluft。所有的人都认为我们只是用进攻的方式来进攻。我们已经离开了,Punktmutanten zu finden,die zu Querbrücken mit geschlossener Kluft führen and diese dann mit Hilfe von Röntgenkristallographie und Elektronenmikroskopie zu charakterisieren。

项目成果

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