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植物の生理活性物質トレハロース６－リン酸を量的制御する酵素群の活性調節機構の解明

阐明定量控制植物中生理活性物质海藻糖6-磷酸的酶的活性调节机制

基本信息

批准号：
18J20503
负责人：
田口陽大
金额：
$ 1.73万
依托单位：
Hokkaido University
依托单位国家：
日本
项目类别：
Grant-in-Aid for JSPS Fellows
财政年份：
2018
资助国家：
日本
起止时间：
2018-04-25 至 2021-03-31
项目状态：
已结题

项目摘要

トレハロースは二分子のグルコースがα1-1α結合した非還元性二糖である．一般にトレハロースの合成はトレハロース6-リン酸（Glcα1-1αGlc6P）が合成された後，トレハロース6-リン酸のリン酸基が外される二段階の反応を経る．トレハロース6-リン酸は植物の発生や環境応答に対する生理活性物質として働き，トレハロース6-リン酸量の変化は微量であっても植物の生育に影響を与える．トレハロースの分解はトレハラーゼにより行われる．高等植物ではトレハロース6-リン酸の合成・脱リン酸酵素のアイソザイム（一つの生物中で同じ働きを持ちながらも異なる酵素）を複数持ち，トレハロース6-リン酸やトレハロース量は，複雑・高度に制御されると考えられる．本研究では植物においてトレハロース6-リン酸やトレハロース量を調節するトレハロース代謝酵素の生化学的性質を明らかにすることを目的とした．トレハロース6-リン酸合成酵素については，in vitro翻訳系の導入により，数種のアイソザイムのうち一部が組換え酵素として生産され，従来不活性型と思われていたアイソザイムに活性を見出す等の成果を得た．トレハロース6-リン酸脱リン酸酵素（TPP）については，シロイヌナズナの持つ10アイソザイムの全ての組換え酵素を作製し，機能を詳細に解析した．植物の発現パターンと合わせて主要なTPP（Tre生合成系）を同定した．植物トレハラーゼの研究では，シロイヌナズナの酵素（組換え酵素）について機能発現の分子メカニズムを酵素機能構造解析により明らかにした．基質結合部位が閉塞と開放の2状態を取ること,閉塞状態ではトレハロースに，開放状態ではトレハロース6-リン酸によく作用すること，開閉に伴う触媒残基の状態変化に伴い至適pHが変化することなどを明らかにした．

The two molecules are α1-1α bound to each other. The synthesis of 6-hydroxy acid (Glcα1-1αGlc6P) is a two-stage reaction. 6-hydroxy acid is a physiologically active substance that affects the growth and development of plants and the environment. The separation of the two sides of the road is not easy. Higher plants are characterized by the synthesis of 6-hydroxy acids and the enzyme production of 6-hydroxy acids. The aim of this study is to clarify the biochemical properties of metabolic enzymes in plants. 6-Amino acid synthase is introduced into the vitro system, and several kinds of enzymes are incorporated into the enzyme system. 6-Amino acid dehydrogenase (TPP) is a complex enzyme that can be used to control the production of 6-amino acid dehydrogenase (TPP). Plant growth and development are mainly based on TPP (Tre biosynthetic system). The study of plant growth and development of enzymes (enzyme composition) in molecular structure analysis of enzyme function. The substrate binding site is open to the outside world. The substrate binding site is open to the outside world. The substrate binding site is open to the outside world. The substrate binding site is open to the outside world.