末端酸化酵素を用いた膜エネルギー変換機構の可視化による解析

利用末端氧化酶可视化分析膜能量转换机制

基本信息

  • 批准号:
    08878097
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 1.41万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    日本
  • 项目类别:
    Grant-in-Aid for Exploratory Research
  • 财政年份:
    1996
  • 资助国家:
    日本
  • 起止时间:
    1996 至 1997
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

遺伝子操作や大量調製が容易な大腸菌チトクロムbo型ユビキノール酸化酵素を呼吸鎖末端酸化酵素のモデル系として酸化還元共役プロトンポンプ機構(膜エネルギー変換機構)の分子生理学的研究を進め、以下の研究成果を得た。1)プロトン輸送や電子移動の素過程を解析するために、前年度作成したシステイン残基フリー酵素を出発材料としてサブユニットI分子表面に新たにユニークなシステイン残基を導入した変異酵素を作成した。2)還元型酵素と分子状酸素との反応を吸収変化として時間分解計測し、高親和性キノン結合部位が分子内での電子伝達の媒介に必須であることを明らかにした。また、新たに同定した特異的阻害剤(置換フエノール類)を用いることにより各素過程を個別に解析することが可能になった。3)光励起性プローブとしてリボフラビンを利用した光還元反応におよぼすシアンa効果を解析し、bo型ユビキノール酸化酵素と蛋白ファミリーの異なるbd型ユビキノール酸化酵素では酸性賛成残基の解離または水素結合状態の動態が異なることを見い出した。4)発現ベクターとサブユニットIの解離性および芳香族残基の変異体を作成した。ヘリックス6のグルタミン酸286は近傍の複核中心での酸化還元レベルを感知してプロトン輸送に関与していることを示唆する結果を得た。チロシン288等は複核中心の構築や局所的な電子移動に関与している可能性が示された。今後、分光学的手法に加えて光電圧変化としてプロトン・電子の輸送過程を追跡・解析することにより、酸化還元共役プロトンポンプ機構の全体像を解明できるものと期待される。
During the operation of a large number of spores, it is easy to get rid of a large number of bacteria. The terminal acidifying enzyme of the respiratory terminal acidifying enzyme is acidified by the molecular physiology of the molecular physiology. 1) the process of electrokinetic enzyme analysis was used to analyze the process. In the previous year, the enzyme was made into the material and the molecular surface of the enzyme was added to the enzyme. 2) the molecular acidity of meta-enzyme, the absorption of molecular acid, the time decomposition of chemical reaction, and the combination of high molecular weight and high molecular weight, it is necessary for the intramolecular electron to reach the target medium. The system and the new system are the same as the special blocking system (in the same way). In this paper, we analyze the various factors in the process of the system, and analyze the possible problems. 3) the light-activated enzyme was used to analyze the protein of the acidified enzyme, the acid of the enzyme, the acid of the enzyme, the residue of the acid, the combination of water and water. 4) the chemical composition of aromatic residues was observed. In this paper, the results of acid 286 near the replication center are analyzed, and the results show that the results are satisfactory. The possibility of electronic transfer and transmission at the copy nuclear center, such as 288, is very important. In the future, the optical method will be used to analyze the process, analyze the process, and acidify the system. All the institutions are looking forward to it.

项目成果

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专利数量(0)
M.Kawasaki: "Substitutions of charged amino acid residues conserved in subunit I perturb the redox metal centers of the Escherichia coli bo-type ubiquinol oxidase." J.Biochem.122. 422-429 (1997)
M.Kawasaki:“亚基 I 中保守的带电氨基酸残基的取代扰乱了大肠杆菌 bo 型泛醇氧化酶的氧化还原金属中心。”
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  • 发表时间:
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    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.Tsubaki, T.Mogi, H.Hori, M.Sato-Watanabe, and Y.Anraku: "FT-IR and EPR studies on cyanide-bindings to the heme-copper binuclear center of cytochrome bo-type ubiquinol oxidase from Escherichia coli : Release of CuB-cyano complex in the partially reduced
M.Tsubaki、T.Mogi、H.Hori、M.Sato-Watanabe 和 Y.Anraku:“埃希氏菌细胞色素 bo 型泛醇氧化酶的血红素铜双核中心氰化物结合的 FT-IR 和 EPR 研究
  • DOI:
  • 发表时间:
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  • 影响因子:
    0
  • 作者:
  • 通讯作者:
M.Sato-Watanabe: "Characterization and functional role of the Q_H site of bo-type quinol oxidase from Escherichia coli." Biochemistry. 37(印刷中). (1998)
M.Sato-Watanabe:“大肠杆菌 bo 型羟基氧化酶的 Q_H 位点的特征和功能作用”,《生物化学》37(出版中)。
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