METABOLISM OF CARCINOEMBRYONAL ANTIGEN

癌胚抗原的代谢

基本信息

  • 批准号:
    3187250
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 18.72万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1986
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1986-07-01 至 1995-11-30
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Carcinoembryonic antigen (CEA) can function as both a homotypic and heterotypic cell adhesion molecule. Our studies have shown that CEA may be involved in the development of hepatic metastases from colorectal cancers possibly as a consequence of its cell adhesion properties. This study focuses on the structure of CEA binding proteins in the liver. The major hepatic CEA binding protein is a 80kD subunit Kupffer cell surface molecule that probably functions as a homodimer. A similar protein is found on lung alveolar macrophages, but not on peritoneal macrophages or circulating monocytes. Peptide sequences will be obtained from purified 80kD binding protein and from derived peptides by microsequencing from PVDF membranes. This data will be used to construct oligonucleotide probes and as a check on sequences obtained from cloning the gene for the 8OkD binding protein. Both polyclonal and monoclonal antibodies will be made to the 80kD protein or to derived peptides. The gene responsible for this protein will be cloned and sequenced from both rat and human Kupffer cell cDNA libraries by probing expression vectors with synthetic oligonucleotides, antibodies or using a functional CEA binding assay. This information will be used to pinpoint functional domains and will be important in understanding the role of this binding protein in directing site specific (lung and liver) metastases. The binding site for the 8OkD protein has been located to the junction of the N-terminal and first loop domains of CEA. This 10 amino acid sequence contains a pentapeptide with sequence homology to a pentapeptide (PELPK) found in complement subcomponent Cls, stromelysin and collagenase 1. Stromelysin and collagenase are extracellular matrix degrading enzymes that have been implicated in tumor cell invasion and metastases. The peptide sequence at the junction of the N-terminal and first loop domain of CEA that binds to the 8OkD Kupffer cell protein will therefore, be narrowed down to the minimum structure required for activity. The potential role of the 8OkD protein as a binding site for stromelysin collagenase and complement Cls will be investigated. This study expands our knowledge of mechanisms by which Kupffer cells process glycoproteins and the potential role of the 8OkD binding protein in the mechanism by which colorectal cancer cells attach and invade in the liver.
癌胚抗原(CEA)可以作为同型和异型抗原发挥作用。 异型细胞粘附分子。 我们的研究表明,CEA可能 参与结直肠癌肝转移的发展 癌症可能是由于其细胞粘附特性。 这 研究的重点是肝脏中CEA结合蛋白的结构。 的 主要的肝CEA结合蛋白是库普弗细胞表面的80 kD亚基 可能作为同二聚体发挥作用的分子。 类似的蛋白质是 在肺泡巨噬细胞上发现,但在腹腔巨噬细胞上未发现, 循环单核细胞 肽序列将从纯化的 80 kD结合蛋白和通过微测序从 聚偏氟乙烯膜。 这些数据将用于构建寡核苷酸 探针,并作为对从克隆该基因获得的序列的检查, 8 OkD结合蛋白。 多克隆抗体和单克隆抗体都将被 对80 kD蛋白质或衍生肽进行修饰。 致病基因 因为这种蛋白质将从大鼠和人类中克隆和测序 通过用合成探针探测表达载体的枯否细胞cDNA文库 寡核苷酸、抗体或使用功能性CEA结合测定。 这些信息将用于查明功能域,并将 重要的是了解这种结合蛋白的作用, 部位特异性(肺和肝)转移。 8 OkD的结合位点 蛋白质已被定位到N-末端和第一环的连接处 CEA领域。 这10个氨基酸序列含有一个五肽, 与补体中发现的五肽(PELPK)的序列同源性 亚组分Cls、溶基质素和胶原酶1。溶基质素和 胶原酶是细胞外基质降解酶, 与肿瘤细胞侵袭和转移有关。 肽序列 在CEA的N-末端和第一环结构域的连接处, 因此,80 kD的库普弗细胞蛋白将被缩小到 活动所需的最低结构。 8 OkD的潜在作用 作为基质溶解素胶原酶和补体Cls的结合位点的蛋白质 将被调查。 这项研究扩展了我们对机制的认识, 库普弗细胞处理糖蛋白的可能作用, 8 OkD结合蛋白在结直肠癌细胞 附着并侵入肝脏。

项目成果

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