ELECTRON TRANSFER COMPLEXES BETWEEN CYTOCHROME P450 W/ THEIR REDOX PARTNERS

细胞色素 P450 与其氧化还原伙伴之间的电子转移络合物

基本信息

  • 批准号:
    6119473
  • 负责人:
  • 金额:
    --
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    1999
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    1999-03-01 至 2000-04-14
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

Cytochrome P450 enzymes catalyze a variety of reactions, such as detoxication of drugs and carcinogens, biosynthesis of steroid hormones, vitamin activation, etc. Electrons, required for oxidation of substrates, are being delivered to P450s by either iron-sulfur proteins or FAD/FMN-containing NADPH-cytochrome P450 reductase. How P450s interact with their redox partners and what is the mechanism of electron transfer are the key questions in mechanism and function of P450 enzymes. Cytochrome P450BM-3, a soluble fusion protein consisting of both the heme- and reductase domains on a single polypeptide chain, is the best model for studying P450-P450 reductase interactions. We crystallized a 75 kDa fragment of this enzyme, consisting of both the heme- and FMN-binding domains. Large unit cell and poor diffraction pattern, obtained using in-house X-ray source, do not allow us to refine this structure.
细胞色素P450酶催化多种反应,如 药物和致癌物解毒,类固醇生物合成 荷尔蒙、维生素激活等氧化所需的电子 底物的一部分,通过铁-硫磺传递给P450 蛋白质或含有FAD/FMN的NADPH-细胞色素P450还原酶。多么 P450与其氧化还原伙伴相互作用的机制是什么? 电子转移是电子传递机制和功能的关键问题。 P450酶。可溶性融合蛋白细胞色素P450BM-3 由血红素和还原酶域组成的单个 多肽链是研究P450-P450还原酶的最佳模型 互动。我们结晶了这种酶的一个75 kDa的片段, 由血红素结合域和FMN结合域组成。大单元格 而使用内部X射线源获得的不良衍射图 不允许我们改进这个结构。

项目成果

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