EPR OF BLEOMYCIN MODEL COMPLEX

博莱霉素复合模型的 EPR

基本信息

项目摘要

The binding of Mn to apo lectins is required for their biological functionas carbohydrate-binding proteins. A previous ESEEM study of the Mn site of the lectin from Conavalia ensiformis (Con A) not only demonstrated histidine ligation, but also water ligands that were not resolved in the crystal structure of Con A. Lectins from Dioclea, like those from Conavalia, also binds carbohydrates with high specificity, but with a very different G. A crystal structure of a Dioclea lectin shows an identical carbohydrate-binding site to that of Con A. The difference in the thermodynamics of carbohydrate-binding of the two classes of lectins may be the result of difference in solvent packing that is not resolved in the crystal structure. EPR of five Dioclea lectins (D. rostrata, D. guianensis, D. violacea, D. virgata, D. grandiflora) and one from Cratylia floribunda are compared to those from Conavalia (C. brasiliensis, C. bonariensis and C. ensiformis [Con A]). All except D. rostrata and Cratylia floribunda, exhibit an EPR spectrum similar to that of Con A. ESEEM studies are being conducted to examine the Mn site of these lectins and compared to that of Con A in order to investigate the possibility that difference in water ligation plays a role in the different thermodynamics of carbohydrate-binding of the two classes of lectins.
Mn 与载脂凝集素的结合是其生物活性所必需的 发挥碳水化合物结合蛋白的作用。 之前的 ESEEM 研究 Conavalia ensiformis (Con A) 的凝集素的 Mn 位点不仅 证明了组氨酸连接,而且还证明了水配体,而不是 解析在 Con A 的晶体结构中。来自 Dioclea 的凝集素,如 来自 Conavalia 的那些,也以高特异性结合碳水化合物, 但 G 值非常不同。 Dioclea 凝集素的晶体结构 显示出与 Con A 相同的碳水化合物结合位点。 两者碳水化合物结合热力学的差异 凝集素的类别可能是溶剂包装差异的结果 这在晶体结构中没有得到解决。 五个 Dioclea 的 EPR 凝集素(D. rostrata、D. guianensis、D. violacea、D. virgata、D. grandiflora)和 Cratylia floribunda 的一种与那些 来自 Conavalia(C. brasiliensis、C. bonariensis 和 C. ensiformis [Con A])。 除 D. rostrata 和 Cratylia floribunda 外,所有其他植物都表现出 EPR 谱与 Con A 相似。ESEEM 研究正在进行中 进行检查这些凝集素的 Mn 位点并与 Con A 的目的是为了研究差异的可能性 水连接在不同的热力学中发挥作用 两类凝集素的碳水化合物结合。

项目成果

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