STRUCTURE OF A DNA-BINDING PROTEIN INVOLVED IN THE IMMUNE RESPONSE

参与免疫反应的 DNA 结合蛋白的结构

基本信息

  • 批准号:
    7954486
  • 负责人:
  • 金额:
    $ 0.02万
  • 依托单位:
  • 依托单位国家:
    美国
  • 项目类别:
  • 财政年份:
    2009
  • 资助国家:
    美国
  • 起止时间:
    2009-03-01 至 2010-02-28
  • 项目状态:
    已结题

项目摘要

This subproject is one of many research subprojects utilizing the resources provided by a Center grant funded by NIH/NCRR. The subproject and investigator (PI) may have received primary funding from another NIH source, and thus could be represented in other CRISP entries. The institution listed is for the Center, which is not necessarily the institution for the investigator. T-bet is the master regulator of Th1 T-cell differentiation and is critical to anti-viral immune response. We produced the first rough structural solution of the DNA-binding domain of T-bet in complex with an oligonucleotide of the consensus binding sequence, from crystals that diffracted to about 3.5 ¿. The structure suggests a very interesting difference in the interaction mode of T-bet relative to other T-box binding proteins. Now, we have crystals from a number of different conditions that we hope will show improved diffraction. In addition, we have generated crystals of the protein bound to a variety of different DNA oligomers. We?re hopeful that this additional data could allow us to produce a much better model for this protein and proceed with publishing our findings.
这个子项目是许多研究子项目中的一个 由NIH/NCRR资助的中心赠款提供的资源。子项目和 研究者(PI)可能从另一个NIH来源获得了主要资金, 因此可以在其他CRISP条目中表示。所列机构为 研究中心,而研究中心不一定是研究者所在的机构。 T-bet是Th 1 T细胞分化的主要调节因子,对抗病毒免疫应答至关重要。我们从衍射到约3.5 º的晶体中产生了T-bet的DNA结合结构域与共有结合序列的寡核苷酸复合的第一个粗略结构解决方案。该结构表明T-bet相对于其他T-box结合蛋白的相互作用模式存在非常有趣的差异。现在,我们有了一些不同条件下的晶体,我们希望它们能显示出更好的衍射。此外,我们已经产生了与各种不同DNA寡聚体结合的蛋白质晶体。我们?我们?我们希望这些额外的数据可以让我们为这种蛋白质建立一个更好的模型,并继续发表我们的发现。

项目成果

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专著数量(0)
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