Acquisition of Octet Biolayer Interferometry system for MIT biophysics facility

为麻省理工学院生物物理设施采购 Octet Biolayer 干涉测量系统

基本信息

批准号：
8640541
负责人：
Barbara Imperiali
金额：
$ 18.04万
依托单位：
MASSACHUSETTS INSTITUTE OF TECHNOLOGY
依托单位国家：
美国
项目类别：
财政年份：
2014
资助国家：
美国
起止时间：
2014-05-01 至 2015-04-30
项目状态：
已结题

项目摘要

PROJECT SUMMARY All living processes are regulated by the dynamic interactions of proteins with small molecule ligands, partner proteins, nucleic acids, or other macromolecules. Instrumentation that enables quantitative analysis of the specificities and avidities of these interactions in vitro provides a physical foundation for understanding the intricate networks of reactions that contribute to complex biological processes. In this proposal, eleven faculty in the Departments of Biology and Biological Engineering at MIT request funding for the acquisition of an Octet RED96 instrument for the analysis of biomolecular interactions. This instrumentation exploits biolayer interferometry (BLI) to provide real time information on the binding of ligands in solution to immobilized molecules. The instrumentation accommodates a 96-well plate format for high- throughput analysis and is exceptionally versatile. Ligands can range from small molecules (>150 Da) up to very large protein or nucleic acid oligomers, and the acquisition of association and dissociation rate constants rapidly provides equilibrium constants over a broad dynamic range (10 pM - 1 mM) with very efficient sample requirements. Community access to hands-on use of this equipment will advance the pace and sophistication of multiple research programs and will be guaranteed by the central location of the instrument in the shared Biophysical Instrumentation Facility (BIF) in Building 68 of the MIT campus, which is run by a full-time technician (Ms. Debby Pheasant) and is directed by Professor Barbara Imperiali. The oversight committee for the acquisition and administration of all equipment in the BIF comprises Professors Barbara Imperiali (Chair), Robert Sauer, Amy E. Keating, Jacquin Niles and Ms. Debby Pheasant. !

项目摘要所有生活过程均由蛋白质与小分子的动态相互作用调节配体，伴侣蛋白，核酸或其他大分子。可以启用的仪器对这些相互作用的特异性和体外相互作用的定量分析提供了理解复杂反应网络的物理基础复杂的生物过程。在该提案中，生物学系的11位教师麻省理工学院的生物工程要求资金用于获取八位钟仪器用于分析生物分子相互作用。该仪器利用生物层干涉法（BLI）以提供有关配体在解决方案中结合的实时信息固定分子。该仪器可容纳96孔板格式吞吐量分析，并且具有特殊性。配体可以从小分子范围（> 150 dA）至非常大的蛋白质或核酸低聚物，并获得关联分离速率常数迅速提供了宽动态的平衡常数范围（10 pm -1毫米）具有非常有效的样品要求。社区访问动手使用此设备将提高多个研究计划的步伐和复杂性并将通过共享生物物理中的仪器的中心位置来保证麻省理工学院校园68号建筑物的仪器设施（BIF），该设施由全职运营技术员（Debby Pheasant女士），由Barbara Imperiali教授执导。监督 BIF中所有设备的获取和管理委员会包括教授芭芭拉·帝国（主席），罗伯特·萨尔（Robert Sauer），艾米·E·基廷（Amy E. Keating），雅金·尼尔斯（Jacquin Niles）和女士 Debby Pheasant。呢

项目成果

期刊论文数量（11）

专著数量（0）

科研奖励数量（0）

会议论文数量（0）

专利数量（0）

De Novo Discovery of High-Affinity Peptide Binders for the SARS-CoV-2 Spike Protein.

DOI：
10.1021/acscentsci.0c01309
发表时间：
2021-01-27
期刊：
ACS central science
影响因子：
18.2
作者：
Pomplun S;Jbara M;Quartararo AJ;Zhang G;Brown JS;Lee YC;Ye X;Hanna S;Pentelute BL
通讯作者：
Pentelute BL

Generation of Thermally Stable Affinity Pairs for Sensitive, Specific Immunoassays.

生成热稳定亲和对，用于灵敏、特异性的免疫测定。

DOI：
10.1007/978-1-0716-2285-8_21
发表时间：
2022
期刊：
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
影响因子：
0
作者：
Corless,Elliot;Hao,Yining;Jia,Huan;Kongsuphol,Patthara;Tay,DousabelMY;Ng,SayYong;Sikes,HadleyD
通讯作者：
Sikes,HadleyD

Salt Effect Accelerates Site-Selective Cysteine Bioconjugation.

DOI：
10.1021/acscentsci.6b00180
发表时间：
2016-09-28
期刊：
ACS CENTRAL SCIENCE
影响因子：
18.2
作者：
Dai, Peng;Zhang, Chi;Welborn, Matthew;Shepherd, James J.;Zhu, Tianyu;Van Voorhis, Troy;Pentelute, Bradley L.
通讯作者：
Pentelute, Bradley L.

Discovery of Nucleic Acid Binding Molecules from Combinatorial Biohybrid Nucleobase Peptide Libraries.