Dissecting the function of Arabidopsis chloroplast, mitochondrial and cytosolic bacterial-like protein phosphatases
剖析拟南芥叶绿体、线粒体和胞质细菌样蛋白磷酸酶的功能
基本信息
- 批准号:RGPIN-2018-03910
- 负责人:
- 金额:$ 3.42万
- 依托单位:
- 依托单位国家:加拿大
- 项目类别:Discovery Grants Program - Individual
- 财政年份:2019
- 资助国家:加拿大
- 起止时间:2019-01-01 至 2020-12-31
- 项目状态:已结题
- 来源:
- 关键词:
项目摘要
Proteins are the building blocks and molecular machines of cells. Synthesizing a protein is energy and resource consuming, so it is no surprise that cells have evolved ways to precisely regulate the function of proteins. A protein's job or role in the cell can be turned on or off by adding specific chemical groups to specific amino acids of the protein, essentially making a molecular switch to turn function on and off. Although many different chemical groups can be specifically added to proteins, the most common form of a molecular switch is the addition or removal of phosphoryl group to a serine, threonine or tyrosine residue. This addition is covalent and added by enzymes known as protein kinases, and removed by protein phosphatases. My laboratory has studied the latter group of enzymes for two decades applying biochemistry, molecular biology, bioinformatics and cell biology to understand their precise roles in cells. Most recently we have begun to characterize a group of bacterial-like' phosphatases and consistent with their origin, some of them reside in the mitochondrion and chloroplast. By employing knockout lines in Arabidopsis, we were able to perform quantitative phospho-proteomics and demonstrate that this method is a powerful tool to uncover substrates of protein phosphatases. This proved enormously successful and we have determined that the tyrosine specific phosphatase RLPH2 specifically targets the phospho-tyrosine in the activation loop (a TxY site) of the cytosolic D-group MAP kinases (MAPKs). In addition, we have identified many substrates of the chloroplast phosphatase SLP1. We will now use the same approach to uncover substrates of the related mitochondrial inter-membrane space phosphatase SLP2. In addition we have explored the phospho-status of the chloroplast proteome (proteins) and determined that SLP1 operates primarily in the dark. How it is regulated between light and dark will be further explored in this proposal.***
蛋白质是细胞的积木和分子机器。合成蛋白质耗费能量和资源,因此细胞进化出精确调节蛋白质功能的方法也就不足为奇了。蛋白质在细胞中的工作或作用可以通过在蛋白质的特定氨基酸中添加特定的化学基团来开启或关闭,本质上是通过分子开关来开启和关闭功能。虽然许多不同的化学基团可以特定地添加到蛋白质中,但最常见的分子开关形式是在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上添加或移除磷酸基。这种加成是共价的,由被称为蛋白激酶的酶添加,并由蛋白磷酸酶去除。我的实验室应用生物化学、分子生物学、生物信息学和细胞生物学对后一组酶进行了20年的研究,以了解它们在细胞中的确切作用。最近,我们已经开始描述一组细菌样的磷酸酶,并与它们的起源一致,其中一些存在于线粒体和叶绿体中。通过利用拟南芥中的基因敲除系,我们能够进行定量的磷酸蛋白质组学,并证明这种方法是揭示蛋白磷酸酶底物的强大工具。这被证明是非常成功的,我们已经确定酪氨酸特异性磷酸酶RLPH2特异性地靶向胞质D-基团MAPK(MAPK)的激活环(TxY位点)中的磷酸酪氨酸。此外,我们还鉴定了叶绿体磷酸酶SLP1的许多底物。我们现在将使用相同的方法来揭示相关的线粒体膜间间隙磷酸酶SLP2的底物。此外,我们还研究了叶绿体蛋白质组(蛋白质)的磷酸状态,并确定SLP1主要在黑暗中工作。这项提案将进一步探讨如何在光明和黑暗之间进行调节。*
项目成果
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