课题基金 / 基金详情

基于全原子模型预测提高蛋白质热稳定的突变位点

批准号:
30870678
项目类别:
面上项目
资助金额:
30.0 万元
负责人:
黄延昭
依托单位:
学科分类:
生物与医学工程新技术新方法
结题年份:
2011
批准年份:
2008
项目状态:
已结题
项目参与者:
陈颖、江学为、李明锋、王黎

项目摘要

结项摘要

项目成果

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中文摘要
如何提高蛋白质结构的热稳定性,使其在较高的温度下保持原有的结构和功能,是生物物理和生物工程技术中需要解决的关键问题。很多嗜热蛋白质都存在与其序列和结构都非常相似的嗜温蛋白质,两者的只要差别仅仅是一些关键位置氨基酸的不同,这说明只要对嗜温蛋白质中的个别氨基酸进行突变就可以提高其热稳定性。但是如何准确地确定提高蛋白质热稳定性的突变位点依然是尚未完全解决的问题。本课题在前人对蛋白质热稳定性研究和突变位点分析的基础上,发展一套计算方法预测提高蛋白质热稳定性的突变位点。该方法主要包括两个部分:1、利用全原子模型,通过计算蛋白质中单个氨基酸的突变所导致的氨基酸之间相互作用能量的变化、以及蛋白质自由能的变化预测突变位点;2、利用全原子模型,构建蛋白质内的氨基酸相互作用网络,利用网络的性质和特点预测突变位点。从而利用该模型建立提高蛋白质热稳定性的方法。
英文摘要
期刊论文列表
专著列表
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会议论文列表
专利列表
DOI: --
发表时间: --
期刊: 生物物理学报
影响因子: --
作者: [陈长军, 黄延昭, 肖奕]
通讯作者: 肖奕
DOI: --
发表时间: --
期刊: 生物物理学报, 08期, pp 1-12, 2011/8/31(中国知网).
影响因子: --
作者: []
通讯作者:
Symmetric key structural residues in symmetric proteins with beta-trefoil fold.
具有 β-三叶形折叠的对称蛋白质中的对称关键结构残基
DOI: 10.1371/journal.pone.0014138
发表时间: 2010-11-30
期刊: PloS one
影响因子: 3.7
作者: [Feng J, Li M, Huang Y, Xiao Y]
通讯作者: Xiao Y
DOI: 10.1080/07391102.2011.10508609
发表时间: 2011-04
期刊: Journal of Biomolecular Structure and Dynamics
影响因子: 4.4
作者: []
通讯作者:
蛋白质分子对接的远程识别机制研究
  • 批准号:
    11174093
  • 项目类别:
    面上项目
  • 资助金额:
    58.0万元
  • 批准年份:
    2011
  • 负责人:
    黄延昭
  • 依托单位:
国内基金
海外基金