盐胁迫是植物生长发育过程中面临的主要非生物胁迫之一，蛋白质泛素化过程中的许多泛素连接酶参与了植物盐信号响应过程，泛素结合酶（E2s）在不同的生物学过程中发挥着重要的功能，但对E2或E2-like蛋白参与盐胁迫信号转导的机理鲜有报道。我们在前期工作中发现E2-like蛋白—VPS23突变后使植物对盐胁迫表现为敏感，已知VPS23在人类及酵母中的同源蛋白作为ESCRT-I复合体中的成员参与泛素化蛋白的识别和结合，但目前有关ESCRT复合物对植物蛋白分选机制的报道较少。通过遗传学、生物化学、分子生物学和生理学等方法研究VPS23参与植物盐胁迫过程的分子机理，以及ESCRT复合体是否在植物盐胁迫过程中发挥作用，并取得以下进展：一，总结出VPS23作为ESCRT复合体组分在膜系统运输中的工作模型：以PYL4为例，PYL4在E3泛素连接酶的作用下被K63位的泛素链修饰，VPS23A作为ESCRT-I的组分，识别PYL4及其K63位泛素链，促进其进入早期内涵体和晚期内涵体，在ESCRTs作用下进入MVB的内膜小泡中，在进入MVB之前被去泛素化，最终进入液泡中被降解或储存。该研究揭示了ABA受体通过非26S蛋白酶体进行降解的新途径，为研究植物激素的信号途径提供了新的理论指导（已发表，Yu et al., 2016, Molecular Plant）。该成果也为解释VPS23蛋白如何参与植物盐胁迫过程提供了理论依据，以及为ESCRT复合体在植物盐胁迫过程中发挥作用提供了很好的线索。二，提出盐胁迫条件下VPS23在SOS途径中的工作模型：在野生型植物中，VPS23蛋白通过促进SOS2向细胞膜运输及加强SOS2/SOS3之间的相互作用，最终影响细胞膜上SOS1的Na+转运活性，促进Na+外排，从而植物细胞内的Na+浓度保持在较低水平，植物表现出对盐胁迫的耐受性。而在vps23突变体中，由于SOS2到细胞膜的运输过程受到影响，导致了SOS1的Na+转运活性降低，细胞外排Na+降低，最终植物细胞积累了较多的Na+，使vps23突变体表现出较野生型植物对盐胁迫更加敏感的表型，该部分成果表明ESCRT复合体在植物盐胁迫过程中发挥着重要作用（投稿修回阶段）。该研究有助于我们更好地理解植物响应盐胁迫信号转导的分子机理，为改良农作物提供新的理论依据。