BMP是骨组织工程的重要元素,但由于其含多个二硫键，生物活性依赖于正确折叠的二聚体结构，骨诱导活性不够稳定，生产成本较高，同时BMP同源二聚体的诱导成骨活性明显低于异源二聚体，因此寻找新型高效、稳定骨诱导活性的蛋白，成为骨组织工程的重要课题BMP是之一。对细胞内参与成骨调节的LIM矿化蛋白差异剪接体进行生物学功能和氨基酸残基序列分析表明，其中约40个氨基酸残基的独特序列为其诱导成骨活性所必需。根据该结果以及蛋白转导功能域可高效将与之共价结合的多肽转运至细胞内，我们设计了一种新型促进诱导成骨的融合蛋白。该蛋白空间结构简单、不含二硫键，能高效进入细胞内，同时诱导BMP-2、BMP-4、BMP-6和BMP-7等表达，增加局部组织形成BMP异源二聚体，可诱导异位成骨且活性远高于单独使用某种BMP。综上所述，该融合蛋白诱导成骨作用强、活性稳定、成本低，在促进骨愈合、治疗骨缺损等领域有广阔的应用前景。