通过对Phenylacetone monooxygenase为代表的Baeyer-Villiger单加氧酶构效关系的研究获得以下研究结果：.1、.通过对PAMO酶活性中心一段由五个氨基酸组成的Wall结构的研究，发现其中G388位点突变为任何其它氨基酸都会导致该酶彻底丧失Baeyer-Villiger氧化活力（C-C活化），而获得一种全新的催化活力即C-H键活化，生成C-OH。同位素标记实验证明，突变酶实际上变成一种环氧化物酶，催化羰基化合物烯醇互变中的双键氧化生成环氧化物中间体，后者自发开环，脱水生成羟化产物。并进一步证明上述发现在Bayer-Villiger单加氧酶中具有普遍性。.2、.通过蛋白质工程对PAMO活性中心的一段alpha螺旋突变分析获得一对具有对映互补功能的突变酶，但催化活性低；通过代谢工程改造大肠杆菌的糖代谢途径，使细胞内NADPH的供应力提高，结果导致细胞的催化活力大幅提高。该研究提供了一种通过组合蛋白质工程和代谢工程设计高效生物催化剂的方法。.3、.通过对PAMO中不保守的HingeI研究，发现其中L153位点是控制该酶催化不对称氧化反应对映体选择性的决定性因素。