蛋白质是水稻种子中仅次于淀粉的第二大物质，其含量和组成将会影响稻米的外观、营养和食味品质。稻米中的蛋白以储藏蛋白为主，约占稻米干重的8-10%，其中谷蛋白是最重要的储藏蛋白。虽然谷蛋白结构基因大都被克隆，其表达调控业已深入研究，但是对稻米蛋白品质的改良仍然较为困难，一个重要的原因是谷蛋白在内质网表面合成后需要经过复杂的运输途径最终沉积在PBII中，而目前对该途径的研究相对较少。本项目中以一个谷蛋白前体增加突变体gpa1为研究对象，通过超薄切片技术观察了gpa1及其野生型N22发育胚乳的超微结构，发现突变体发育胚乳细胞中出现三种新型的膜结构，包括“囊泡状结构”、和“液泡状结构”；免疫胶体金研究表明谷蛋白被错误分选到“囊泡状结构”和“囊泡填充状结构”及胞外空间。采用图位克隆的策略发现gpa1的突变基因为一小G蛋白Rab家族基因OsRab5a，并确认OsRab5a确实具有GTP的结合活性。亚细胞定位表明OsRab5a定位于蛋白合成途径的高尔基体和前液泡区室（PVC）中。Microarray对发育胚乳的研究表明OsRab5a的突变影响了磷脂酰肌醇途径，暗示OsRab5a在细胞的信号传导中起着重要的作用。采用酵母双杂交技术，筛选获得了OsRab5a的两个互作蛋白，为进一步探讨OsRab5a的功能奠定基础。我们的研究发现了一个控制谷蛋白分选的关键基因OsRab5a，它在蛋白的后Golgi体运输中起着重要的作用，同时OsRab5a还控制胚乳细胞内膜系统的结构。