ATP水解酶Vps4对多囊包体(MVB)途径非常重要，该功能能够影响细胞一些生理功能，包括下调、发泡、细胞凋亡等。Vps4活性受Vta1与Vps60相互作用而激活，但相关的结构基础不清楚。文献报导， Vps60 (128-186)能够显示全长Vps60的活性，而Vta1利用其N-端（即：Vt1NTD)与Vps60相互作用。本项目旨在利用NMR等技术确定Vta1NTD与Vps60(128-186)复合物三维结构。我们最终的结构显示，Vps60一种新型的MIT结构域识别模式与Vta1NTD相互作用。在该识别模式中，Vps60(128-186)通过其螺旋4'与5'与Vta1NTD的螺旋1，2和3相互作用。而且，复合物的三维结构显示，Vps60的结合并没有导致Vta1NTD的构象变化，该研究结果表明Vps4作为ATP水解酶，其活性被Vta1NTD及Vps60相互作用增强，相关机制可能不是当前研究所能预测的。