本项目基本按照申请书的研究内容执行，取得了预期的实验结果，达到了原定的实验目标。哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合物2（mTOR complex 2，mTORC2）可被上游生长因子信号活化，其主要功能是作为蛋白激酶B（PKB/Akt）的激酶磷酸化其 473 位丝氨酸，在 PKB/Akt 的激活中起重要作用；另外，mTORC2 还可通过蛋白激酶C（PKC 调节细胞骨架重组。然而生长因子信号如何活化mTORC2，还不清楚。本研究首次发现，抑制状态的IkB激酶（IkB kinase，IKK）可与mTORC2的特有成员rictor相互作用，并调节mTORC2活性。在HEK 293、NIH3T3、MCF7等多种细胞系中，利用IKK的特异性抑制剂Bay 11-7082，或者IKK激酶失活型质粒（ectopic expression of kinase-dead IKK ,IKK KD）抑制IKK活性，或者siRNA降低IKK表达， AKT(S473) 的磷酸化被显著抑制，而且mTORC2体外磷酸化AKT(S473)的激酶活性也被明显抑制。在胚胎成纤维细胞系NIH 3T3 中，利用IKK的特异性抑制剂Bay 11-7082，或者IKK激酶失活型质粒（ectopic expression of kinase-dead IKK ,IKK KD）抑制IKK活性，或者siRNA降低IKK表达，则破坏了细胞骨架的组装。其机制可能通过降低蛋白激酶C的活性（P-(PKC) (S657)显著下降）而实现。我们发现，IKK还能影响mTORC2复合物的组装，抑制状态的IKK与rictor（mTORC2的特有成员）的相互作用增强，由于其竞争作用，rictor与mTOR相互作用减弱， mTOR-rictor复合物含量降低，从而使其活性下降。这是崭新的mTORC2信号调节机制，为炎症引起肿瘤的机制提供了新的内容，为针对mTOR信号通路的抗肿瘤靶向治疗提供新的策略。研究成果发表SCI论文两篇（Cell Death Differ,2013，IF(2013):8.371; cell signal,2013 IF(2013):4.304）。