HCV包膜蛋白由异二聚体形式存在的E1、E2两种糖蛋白组成，其中E2是介导HCV感染和诱导中和抗体的关键蛋白。N-糖基化能通过空间作用精细调节病毒包膜蛋白的功能和抗原性，我们对一株HCV E2蛋白的部分糖基化位点进行突变，发现消除一些位点的N-糖基化明显影响E2的抗原性以及E2与HCV受体人CD81分子、清道夫受体I（SRBI）的结合。进一步拟用构象依赖的单抗全面分析突变对E2空间构象的影响，以免疫共沉淀分析突变对E1-E2二聚体形成的影响，以假HCV颗粒（HCVpp）分析突变对病毒体的组装和感染性的影响，以天然E2免疫血清与HCV感染者血清分析突变体的抗原性，以突变体的DNA疫苗免疫小鼠，分析小鼠血清的抗体应答以及对多个基因型HCVpp与细胞培养的HCV（HCVcc）的中和作用。本研究不仅能阐明糖基化对E2功能的调控机制，并可能获得一种可有效诱导中和抗体，具有应用前景的丙肝疫苗设计思路。