人偏肺病毒F蛋白抗原表位分析和糖基化对天然免疫应答的影响

人偏肺病毒（hMPV）是2001年首次分离的副粘病毒科肺病毒亚科新成员，为儿科急性呼吸道感染仅次于呼吸道合胞病毒的第二位病毒病原。hMPV F蛋白为膜糖蛋白，是诱导机体免疫保护应答的主要抗原。糖基化对蛋白质分子的结构功能及后续机体免疫应答至关重要。F蛋白可能通过气道上皮细胞上的Toll样受体(TLRs)诱导天然免疫应答，产生I型干扰素等初期抗病毒物质并进一步产生适应性免疫应答。F蛋白抗原表位、糖基化水平、参与针对F蛋白天然免疫的成分和I型干扰素产生特点目前均不清楚，故我们拟采用生物信息学方法预测F蛋白B细胞抗原表位，合成表位肽，在体内外明确其抗原性和免疫原性；进一步预测其糖基化位点，将可能的位点定点突变，观察糖基化水平对F蛋白免疫学特性变化。阐明hMPV F蛋白抗原表位结构与分布特点、糖基化位点及其与后续诱导的天然免疫应答的关系，为hMPV感染免疫学发病机制及今后的疫苗研制奠定理论基础。