阿尔茨海默病（Alzheimer’s disease, AD），又称老年性痴呆，是中枢神经系统一种常见的神经退行性疾病。虽然AD的确切病因和发病机制仍未清楚，但beta淀粉样蛋白假说（amyloid-beta, Abeta）是目前公认的主流学说。Abeta过产和/或Abeta清除障碍造成的细胞外SPs可能是其主要致病因素，其中，可溶性Abeta寡聚体相对于单体和纤维状Abeta则具有更强的毒性作用，特别是Abeta42寡聚体，可能是主要的致病因子。研究发现在AD患者和动物模型中存在着轴突运输功能紊乱现象，且有证据显示驱动蛋白kinesin在其中扮演着重要的角色，因此，研究Abeta寡聚体与kinesin间相互作用将有助于揭示AD的发病机制，为AD的诊断与防治提供更多的理论与实验依据。虽然beta淀粉样前体蛋白（amyloid precursor protein, APP）与kinesin蛋白的直接相互作用已有体内和体外实验证明，但Abeta寡聚体与kinesin的直接相互作用研究还未见报道。本课题采用双色荧光交叉关联光谱技术，建立了单分子水平上观察Abeta寡聚体与KLCs融合蛋白间相互作用的检测方法，并探讨了KLCs对Abeta寡聚体聚集的抑制作用。.通过扩增kinesin-1轻链蛋白的编码序列，构建质粒、表达并纯化了KLC-EGFP-His（以下简写KLC-E）和EGFP-KLC-His（以下简写E-KLC）两种融合蛋白；Atto 647N NHS ester荧光染料标记Ab42单体并制备寡聚体；Ab42寡聚体与目的蛋白孵育并进行DC-FCCS检测。研究结果显示，构建的两种蛋白均能抑制Ab42寡聚体的聚集，且E-KLC对Ab42寡聚体的抑制更有效率，这可能与其空间构象有关。研究结果为AD轴突运输功能紊乱的分子机制提供了更多的实验证据。