1. 泛素E3连接酶Cullin4B-DDB1-ROC1（CRL4B）复合体参与表观遗传转录调控机制的研究：这一研究结果发表在2012年的《Cancer Cell》上，IF：26.566。该研究首次报导组CRL4B可以与组蛋白H3K27三甲基化酶PRC2复合体相互作用，通过催化组蛋白H2AK119的单泛素化招募PRC2复合体协同转录抑制。ChIP-on-chip实验结果发现，CRL4B与PRC2共同抑制一系列肿瘤抑制因子，如p16, PTEN, AXIN1, TSC1等。CUL4B可以显著促进细胞周期，克隆形成，以及裸鼠成瘤，并在人食管癌癌灶中的转录水平明显高于癌旁组织。我们的研究表明CUL4B是一个新的转录共抑制因子，通过组成CRL4B复合体催化H2AK119ub1而促进PRC2的转录抑制作用，提出一种组蛋白泛素化修饰与组蛋白甲基化修饰相互作用的全新的分子机制。此机制在对认识表观遗传调控的分子机制具有开创性的理论意义。.2. 神经变性病相关的TDP-43与脆性X脑发育迟钝蛋白（fragile X mental retardation protein, FMRP）和Staufen （STAU1）蛋白质相互作用在神经细胞中调控SIRT1的转录：相关成果发表在2012年的《Journal of Biological Chemistry》上，IF：4.773。该研究首次鉴定出TDP-43可以与脆性X脑发育迟钝蛋白（fragile X mental retardation protein, FMRP）和Staufen （STAU1）蛋白质形成TDP-43/ FMRP/ STAU1功能复合体，调控包括Sirtuin （SIRT1）在内的多个具有重要功能的基因。更进一步通过RNA免疫共沉淀（RNA-immunoprecipitation, RIP）和RNA pull-down实验分析表明，TDP-43/ FMRP/ STAU1特异地结合于SIRT1 mRNA 的3’UTR而保护SIRT1 mRNA 的稳定，从而保护神经元的DNA免于损害。本研究结果揭示了TDP-43发挥细胞功能的分子机制，且进一步阐明了TDP-43在神经变性病中的分子机制。