本研究以血小板表面受体GPIb-IX-V复合物为研究对象，以体外转染哺乳动物细胞CHO细胞株为主要表达手段，结合纯化血小板及动物模型，通过研究GPIb-IX-V复合物中一个亚基GPV与其他亚基之间的相互作用及其酶切的调控机制，阐明GPV的表达调控机制及其在血小板活化及动脉血栓中的作用。研究主要发现：（1）GPV的跨膜区域、尤其是其内的三个极性氨基酸Y509/Q516/T520在GPV与其他亚基之间的相互作用中起到关键作用，而这一相互作用决定了GPV是否能在细胞膜上充分表达。将GPV的跨膜区整体替换或者将这三个极性氨基酸替换均会破坏GPV与其他亚基的相互作用从而显著降低细胞膜表面GPV的表达量。（2）GPV的胞内区域、尤其是K529/R535/K536对于GPV向细胞膜的转运及GPV在膜上的酶切调控中均起到重要作用。将GPV的胞内区域全部替换或者将这三个碱性氨基酸替换后，GPV在细胞膜表面的酶切显著上调、表达量显著下降。此外，我们的研究还发现GPV胞内区域对GPV酶切的调控是通过其与钙调蛋白（calmodulin）的结合实现的，当突变GPV与calmodulin的结合位点或者利用竞争性多肽破坏GPV与calmodulin的相互作用时，GPV在细胞膜表面的酶切显著上调。（3）GPV的酶切会影响凝血酶（thrombin）诱导的血小板的活化。我们研究结果表明当利用竞争性多肽破坏GPV与calmodulin的相互作用从而上调GPV的酶切时，可以引起血小板活化的thrombin的阈值降低；而利用抗体特异性抑制GPV的酶切则可以在抑制同等浓度thrombin引起的血小板活化，即GPV的酶切可以调控血小板对thrombin的敏感性。（4）在小鼠的动脉血栓模型中的初步实验结果表明，特异性上调GPV的酶切会加快动脉血栓的形成。综上所述，我们的研究结果和发现，阐明了GPV在细胞膜表面表达的调控机制以及GPV酶切对血小板活化的调控作用，不但丰富了血小板活化的分子理论，也为特异性调控膜蛋白受体的酶切提供可行方案。