基于原子力显微镜对典型蛋白分子与载体间作用的普遍化描述

The interactions of protein molecules with the support under different conditions, lead to the formation of complex nano/micro interfaces and, this will result in distinct interfacial performances as well as the complicated phenomena which is difficult to control and optimize. Therefore, how to describe protein-support interactions in generalized and quantitative manners is the key. In this project, the extensively studied proteins——Bovine Serum Albumin, Myoglobin, Lysozyme, and Ovalbumin will be chosen as the model proteins. We will employ the titanium dioxide substrate as a support, by using Atomic Force Microscopy (AFM), to study the protein-support interfacial forces, i.e. adhesion and friction coefficient. The corresponding states theory will be considered to analyze protein-TiO2 support interactions to find the universal function in terms of key dimensionless quantities and explore the generalized relationships. The protein adsorptive behaviour will be evaluated to confirm the dominant factor by varying TiO2 support geometries and pH conditions to adjust van der Waals and electrostatic interactions. Combining the quantitative AFM technique and generalized corresponding states theory analysis, the quantitative relationship between intermolecular forces and “adhesion, friction coefficient, the equilibrium amount of protein adsorption, the retention time” will be obtained. The findings will be expected to be employed to describe and predict various protein behaviour onto supports, to further guide the optimization of protein separation by chromatograph.

蛋白分子与载体间相互作用，在不同条件下形成复杂多变的纳微界面，产生截然不同的性能，导致复杂界面现象，难以优化调控，故如何对蛋白分子与载体间作用进行普遍化描述是关键所在。本项目拟通过原子力显微镜AFM定量测定典型蛋白分子——牛血清蛋白，溶菌酶，肌红蛋白，卵清蛋白与介孔氧化钛载体界面间的作用粘附力和摩擦系数；利用对应状态原理普遍化方法从分子间作用出发，弄清蛋白分子-载体间作用与对比性质的普遍函数关系，探索典型蛋白与氧化钛载体界面间作用的普遍化规律，遴选关键控制因素；考察表面几何结构和溶液pH值所引起的范德华力和静电力变化对载体界面处蛋白分子行为差异的贡献；由AFM定量手段和对应状态原理普遍化方法共同关联分子间作用参数与载体界面蛋白分子行为的特征量“粘附力，摩擦系数，蛋白分子平衡吸附量，色谱保留时间”，借此描述和预测蛋白分子与载体间的作用行为，以期为色谱分离的优化调控提供指导。

蛋白分子与载体间相互作用，在不同条件下形成复杂多变的纳微界面，产生截然不同的性能，导致复杂界面现象，难以优化调控，故如何对蛋白分子与载体间作用进行普遍化描述是关键所在。本项目通过原子力显微镜AFM定量测定了典型蛋白分子——牛血清蛋白，溶菌酶，肌红蛋白在不同静电条件下，与不同结构介孔氧化钛载体界面间的作用力。通过蛋白改性后的AFM探针测得的蛋白-载体间作用，结合蛋白有效吸附量，基于接触力学基本模型，拟合获得蛋白与固体间单分子作用力。为获得固体表面蛋白吸附的普遍化模型，首先将体系简化：将蛋白替换为贵金属团簇，建立基于分子参数的热力学模型以研究纳米团簇与固体界面间相互作用。从宏观和微观两方面建立模型，宏观方面，是通过界面自由能和粒径关系线性分析得到两者的普遍化关系；微观方法是通过对应状态原理分析金属与载体之间的相互作用力，获得的分子理论模型仅含一个通用化参数，实现了描述微观尺度下界面自由能的分子热力学模型的建立，与实验结果一致性高。而更为复杂的蛋白体系，其对应状态分析与金属团簇体系类似，从相平衡出发，当蛋白吸附达到平衡时，溶液中蛋白的化学位与载体表面吸附蛋白的化学位相等，可将金属团簇体系的模型直接拓展至蛋白体系，只需将模型中团簇粒径转化为蛋白有效尺寸，从而建立适用于蛋白吸附体系的普遍化模型。AFM实验获得的蛋白-载体单分子间作用，可直接作为模拟力场和热力学模型的参数输入，定量预测蛋白在不同固体表面吸附的动态行为。同时，本项目结合AFM和对应状态分析的方法拓展描述固体界面处离子液体的相互作用，可获得离子液体与固体界面间单分子作用，以用于模型参数的输入，预测固体界面处离子液体的动态行为（如润滑，气体分离等）。

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