二型分子伴侣素是一种ATP依赖的、协助初生肽链或变性的蛋白质正确折叠的多亚基双环复合物。由于其组成和结构的复杂性，目前的研究相对匮乏，许多问题仍待解决。本项目腾冲嗜酸嗜热两面菌(Acidianustengchongensis)的二型伴侣素ATcpn-α和ATcpn-β为研究对象, 开展了多种不同状态的冷冻电镜动态结构研究，阐释了如下分子机理：1）二型伴侣素的组装和热稳定性：ATP的结合以及非保守末端氨基酸的电荷相互作用是关键因素；2）底物结合特性：对于一个确定的gdMDH而言,ATcpn-β的多个亚基和多个结合位点参与相互作用; 而对一个特定的ATcpn-β而言,gdMDH的单体或二体均可以结合其上；3）异种亚基结构分化及功能协同性：只有异聚体才具有显著的 ATPase 活性和底物促折叠活性，异聚体ATcpn-αβ的α和β两种亚基之间的电荷相互作用使得其拥有一种介于ATcpn-α和ATcpn-β的构象状态,这使得异聚体结构柔性更强,从而能够发挥完整的伴侣素功能和适应更多不同蛋白质折叠情况。