Ornithine transcarbamylase from Neurospora crassa: purification and properties.
Ornithine transcarbamylase from Neurospora crassa: purification and properties.
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来自粗糙脉孢菌的鸟氨酸转氨甲酰酶：纯化和特性。
DOI：
10.1016/0003-9861(85)90824-0
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发表时间：
1985
影响因子：
3.9
通讯作者：
Clarke,S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bates,M;Weiss,RL;Clarke,S
鸟氨酸转氨基甲酰基酶催化磷酸氨甲酰和鸟氨酸合成瓜氨酸。这种酶在许多生物体中参与精氨酸的生物合成，并参与哺乳动物的尿素循环。从丝状真菌粗神经孢子菌中纯化出生物合成的鸟氨酸转氨基甲酰基酶。发现它是一个同源三聚体，表观亚基分子量为37,000，天然分子量约为110,000。其催化活性的最适pH值为9.5，对底物鸟氨酸和氨甲酰磷酸，pH值分别为5和2.5 mm。km 's和pH的最优值远远高于以前从细菌，其他真菌和哺乳动物中鉴定的酶。这些不寻常的动力学性质可能对这种生物中鸟氨酸转氨基甲酰基酶的调节具有重要意义，特别是在避免无用的鸟氨酸循环方面。制备了针对纯化酶的多克隆抗体。这些抗体和针对纯化的大鼠肝脏鸟氨酸转氨基甲酰基酶的抗体被用来检测来自许多生物体的酶的结构相似性。交叉反应性仅见于相关生物的线粒体鸟氨酸转甲酰基酶。
Ornithine transcarbamylase catalyzes the synthesis of citrulline from carbamyl phosphate and ornithine. This enzyme is involved in the biosynthesis of arginine in many organisms and participates in the urea cycle of mammals. The biosynthetic ornithine transcarbamylase has been purified from the filamentous fungus,Neurospora crassa. It was found to be a homotrimer with an apparent subunit molecular weight of 37,000 and a native molecular weight of about 110,000. Its catalytic activity has a pH optimum of 9.5 andKm's of about 5 and 2.5 mmfor the substrates, ornithine and carbamyl phosphate, respectively, at pH 9.5. TheKm's and pH optimum are much higher than those of previously characterized enzymes from bacteria, other fungi, and mammals. These unusual kinetic properties may be of significance with regard to the regulation of ornithine transcarbamylase in this organism, especially in the avoidance of a futile ornithine cycle. Polyclonal antibodies were raised against the purified enzyme. These antibodies and antibody raised against purified rat liver ornithine transcarbamylase were used to examine the structural similarities of the enzyme from a number of organisms. Cross-reactivity was observed only for mitochondrial ornithine transcarbamylases of related organisms.
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N. Hoogenraad;T. M. Sutherland;G. Howlett
通讯作者：
G. Howlett
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R. Davis
通讯作者：
R. Davis
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作者：
P. J. Snodgrass
通讯作者：
P. J. Snodgrass
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10.1016/0006-291x(76)90769-5
发表时间：
1976-01-01
影响因子：
3.1
作者：
CLARKE, S
通讯作者：
CLARKE, S
酿酒酵母鸟氨酸转氨甲酰酶的纯化和表征。
DOI：
10.1016/s0021-9258(17)42967-x
发表时间：
1984
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Edward EisensteinS;J. C. Osborne;Irwin M. Chaikeny;P. Hensley
通讯作者：
P. Hensley